بناءً على طبيعة البدائل الهيدروكربونية، تنقسم الأمينات إلى:

السمات الهيكلية العامة للأمينات

تمامًا كما هو الحال في جزيء الأمونيا، تحتوي ذرة النيتروجين في جزيء أي أمين على زوج إلكترون وحيد موجه إلى أحد رؤوس رباعي السطوح المشوه:

ولهذا السبب، فإن الأمينات، مثل الأمونيا، قد عبرت بشكل كبير عن الخصائص الأساسية.

وبالتالي، فإن الأمينات، المشابهة للأمونيا، تتفاعل بشكل عكسي مع الماء، وتشكل قواعد ضعيفة:

يتم تحقيق الرابطة بين كاتيون الهيدروجين وذرة النيتروجين في جزيء الأمين باستخدام آلية المانح والمستقبل بسبب زوج الإلكترون الوحيد لذرة النيتروجين. الأمينات المشبعة هي قواعد أقوى مقارنة بالأمونيا، لأنها في مثل هذه الأمينات، يكون للبدائل الهيدروكربونية تأثير حثي إيجابي (+I). وفي هذا الصدد تزداد كثافة الإلكترونات على ذرة النيتروجين مما يسهل تفاعلها مع كاتيون H+.

الأمينات العطرية، إذا كانت المجموعة الأمينية متصلة مباشرة بالحلقة العطرية، فإنها تظهر خصائص أساسية أضعف مقارنة بالأمونيا. ويرجع ذلك إلى حقيقة أن زوج الإلكترون الوحيد من ذرة النيتروجين ينزاح نحو النظام العطري π لحلقة البنزين، ونتيجة لذلك تنخفض كثافة الإلكترون على ذرة النيتروجين. وهذا بدوره يؤدي إلى انخفاض في الخصائص الأساسية، وخاصة القدرة على التفاعل مع الماء. على سبيل المثال، الأنيلين يتفاعل فقط مع أحماض قويةوعمليا لا يتفاعل مع الماء.

الخواص الكيميائية للأمينات المشبعة

كما ذكرنا سابقًا، تتفاعل الأمينات بشكل عكسي مع الماء:

المحاليل المائية للأمينات لها تفاعل قلوي بسبب تفكك القواعد الناتجة:

تتفاعل الأمينات المشبعة مع الماء بشكل أفضل من الأمونيا بسبب خصائصها الأساسية الأقوى.

تزداد الخصائص الأساسية للأمينات المشبعة في السلسلة.

الأمينات المشبعة الثانوية هي قواعد أقوى من الأمينات الأولية المشبعة، والتي بدورها قواعد أقوى من الأمونيا. أما بالنسبة للخصائص الرئيسية للأمينات الثلاثية، إذا نحن نتحدث عنهحول ردود الفعل في المحاليل المائية، فإن الخصائص الأساسية للأمينات الثلاثية يتم التعبير عنها بشكل أسوأ بكثير من الأمينات الثانوية، وحتى أسوأ قليلاً من تلك الخاصة بالأمينات الأولية. ويرجع ذلك إلى العوائق الاستاتيكية التي تؤثر بشكل كبير على معدل بروتون الأمين. بمعنى آخر، ثلاثة بدائل "تحجب" ذرة النيتروجين وتتداخل مع تفاعلها مع كاتيونات H +.

التفاعل مع الأحماض

تتفاعل الأمينات المشبعة الحرة ومحاليلها المائية مع الأحماض. في هذه الحالة تتشكل الأملاح:

نظرًا لأن الخصائص الأساسية للأمينات المشبعة أكثر وضوحًا من خصائص الأمونيا، فإن هذه الأمينات تتفاعل حتى مع الأحماض الضعيفة، مثل حمض الكربونيك:

الأملاح الأمينية هي مواد صلبة شديدة الذوبان في الماء وقليلة الذوبان في المذيبات العضوية غير القطبية. يؤدي تفاعل الأملاح الأمينية مع القلويات إلى إطلاق أمينات حرة، على غرار إزاحة الأمونيا عندما تؤثر القلويات على أملاح الأمونيوم:

2. تتفاعل الأمينات المشبعة الأولية مع حمض النيتروزمع تكوين الكحولات المقابلة والنيتروجين N2 والماء. على سبيل المثال:

ومن السمات المميزة لهذا التفاعل تكوين غاز النيتروجين، وبالتالي فهو نوعي للأمينات الأولية ويستخدم لتمييزها عن الأمينات الثانوية والثالثية. تجدر الإشارة إلى أن هذا التفاعل يتم في أغلب الأحيان عن طريق خلط الأمين ليس بمحلول حمض النيتروز نفسه، ولكن بمحلول ملح حمض النيتروز (النتريت) ثم إضافة حمض معدني قوي إلى هذا الخليط. عندما تتفاعل النتريت مع الأحماض المعدنية القوية، يتكون حمض النيتروز، والذي يتفاعل بعد ذلك مع الأمين:

الأمينات الثانوية تعطي، في ظل ظروف مماثلة، سوائل زيتية تسمى N-nitrosamines، ولكن هذا التفاعل في الواقع مهام امتحان الدولة الموحدةلم يتم العثور عليه في الكيمياء. الأمينات الثلاثية لا تتفاعل مع حمض النيتروز.

يؤدي الاحتراق الكامل لأي أمينات إلى تكوين ثاني أكسيد الكربون والماء والنيتروجين:

التفاعل مع الهالوكانات

من الجدير بالذكر أنه يتم الحصول على نفس الملح بالضبط من خلال عمل كلوريد الهيدروجين على أمين أكثر استبدالاً. في حالتنا، عندما يتفاعل كلوريد الهيدروجين مع ثنائي ميثيل أمين:

تحضير الأمينات:

1) ألكلة الأمونيا مع الهالوكانات:

وفي حالة نقص الأمونيا يتم الحصول على ملحها بدلا من الأمين:

2) الاختزال بالمعادن (إلى الهيدروجين في سلسلة النشاط) في البيئة الحمضية:

ثم معالجة المحلول بالقلويات لتحرير الأمين الحر:

3) تفاعل الأمونيا مع الكحولات عند تمرير خليطها عبر أكسيد الألومنيوم الساخن. اعتمادًا على نسب الكحول/الأمينات، تتشكل الأمينات الأولية أو الثانوية أو الثلاثية:

الخواص الكيميائية للأنيلين

الأنيلين - الاسم التافه للأمينوبنزين، وله الصيغة:

كما يتبين من الرسم التوضيحي، في جزيء الأنيلين، ترتبط المجموعة الأمينية مباشرة بالحلقة العطرية. هذه الأمينات، كما ذكرنا سابقًا، لها خصائص أساسية أقل وضوحًا بكثير من الأمونيا. وبالتالي، على وجه الخصوص، الأنيلين عمليا لا يتفاعل مع الماء والأحماض الضعيفة، مثل حمض الكربونيك.

تفاعل الأنيلين مع الأحماض

يتفاعل الأنيلين مع الأحماض غير العضوية القوية والمتوسطة القوة. في هذه الحالة تتشكل أملاح الفينيل أمونيوم:

تفاعل الأنيلين مع الهالوجينات

كما سبق أن قلنا في بداية هذا الفصل، يتم سحب المجموعة الأمينية في الأمينات العطرية إلى الحلقة العطرية، مما يقلل بدوره من كثافة الإلكترون على ذرة النيتروجين، ونتيجة لذلك يزيدها في جوهر العطرية. تؤدي الزيادة في كثافة الإلكترون في الحلقة العطرية إلى حقيقة أن تفاعلات الاستبدال الإلكتروفيلية، وخاصة التفاعلات مع الهالوجينات، تتم بسهولة أكبر، خاصة في المواضع أورثو وبارا بالنسبة إلى المجموعة الأمينية. وبالتالي، يتفاعل الأنيلين بسهولة مع ماء البروم، ويشكل راسبًا أبيض مكونًا من 2،4،6-تريبروموانيلين:

يعتبر هذا التفاعل نوعيًا للأنيلين وغالبًا ما يجعل من الممكن التعرف عليه من بين أشياء أخرى المركبات العضوية.

تفاعل الأنيلين مع حمض النتروز

يتفاعل الأنيلين مع حمض النيتروز، ولكن بسبب خصوصية هذا التفاعل وتعقيده، فإنه لا يظهر في امتحان الدولة الموحدة الحقيقي في الكيمياء.

تفاعلات ألكلة الأنيلين

باستخدام الألكلة المتتابعة للأنيلين عند ذرة النيتروجين مع الهيدروكربونات المهلجنة، يمكن الحصول على الأمينات الثانوية والثالثية:

الحصول على الأنيلين

1. اختزال النيتروبنزين بالمعادن في وجود أحماض قوية غير مؤكسدة:

C6H5 -NO2 + 3Fe + 7HCl = +Cl- + 3FeCl2 + 2H2O

Cl - + NaOH = C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

يمكن استخدام أي معادن موجودة قبل الهيدروجين في سلسلة النشاط كمعادن.

تفاعل كلوروبنزين مع الأمونيا:

C 6 H 5 −Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

الخواص الكيميائية للأحماض الأمينية

الأحماض الأمينية هي مركبات يوجد فيها نوعان من الجزيئات المجموعات الوظيفية– مجموعات الأمينو (-NH2) والكربوكسي (-COOH).

وبعبارة أخرى، يمكن اعتبار الأحماض الأمينية كمشتقات الأحماض الكربوكسيلية، في الجزيئات التي يتم فيها استبدال ذرة هيدروجين واحدة أو أكثر بمجموعات أمينية.

هكذا، صيغة عامةيمكن كتابة الأحماض الأمينية بالشكل (NH 2) x R(COOH) y، حيث تساوي x وy في أغلب الأحيان واحدًا أو اثنين.

وبما أن جزيئات الأحماض الأمينية تحتوي على مجموعة أمينية ومجموعة كربوكسيل، فإنها تظهر الخصائص الكيميائيةتشبه كل من الأمينات والأحماض الكربوكسيلية.

الخصائص الحمضية للأحماض الأمينية

تكوين الأملاح مع القلويات وكربونات المعادن القلوية

أسترة الأحماض الأمينية

يمكن أن تتفاعل الأحماض الأمينية مع الأسترة مع الكحولات:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

الخصائص الأساسية للأحماض الأمينية

1. تكوين الأملاح عند التفاعل مع الأحماض

NH 2 CH 2 COOH + حمض الهيدروكلوريك → + Cl —

2. التفاعل مع حمض النيتروز

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

ملحوظة: التفاعل مع حمض النيتروز يتم بنفس الطريقة كما هو الحال مع الأمينات الأولية

3. الألكلة

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 أنا → + أنا —

4. تفاعل الأحماض الأمينية مع بعضها البعض

يمكن أن تتفاعل الأحماض الأمينية مع بعضها البعض لتكوين الببتيدات - وهي مركبات تحتوي على الرابطة الببتيدية –C(O)-NH- في جزيئاتها.

في الوقت نفسه، تجدر الإشارة إلى أنه في حالة التفاعل بين اثنين من الأحماض الأمينية المختلفة، دون مراعاة بعض شروط التوليف المحددة، يحدث تكوين ثنائيات الببتيدات المختلفة في وقت واحد. لذلك، على سبيل المثال، بدلًا من تفاعل الجليسين مع الألانين أعلاه، مما يؤدي إلى الجليسيلانانين، يمكن أن يحدث التفاعل المؤدي إلى الألانيل جليسين:

بالإضافة إلى ذلك، لا يتفاعل جزيء الجلايسين بالضرورة مع جزيء الألانين. تحدث تفاعلات الببتة أيضًا بين جزيئات الجليسين:

و ألانين:

بالإضافة إلى ذلك، نظرًا لأن جزيئات الببتيدات الناتجة، مثل جزيئات الأحماض الأمينية الأصلية، تحتوي على مجموعات أمينية ومجموعات كربوكسيل، فإن الببتيدات نفسها يمكن أن تتفاعل مع الأحماض الأمينية والببتيدات الأخرى بسبب تكوين روابط ببتيدية جديدة.

تُستخدم الأحماض الأمينية الفردية لإنتاج متعددات الببتيد الاصطناعية أو ما يسمى بألياف البولياميد. وهكذا، على وجه الخصوص، باستخدام التكثيف المتعدد لحمض 6-أمينوهيكسان (ε-أمينوكابرويك)، يتم تصنيع النايلون في الصناعة:

يتم استخدام راتنج النايلون الناتج لإنتاج ألياف النسيج والبلاستيك.

تكوين الأملاح الداخلية للأحماض الأمينية في محلول مائي

في المحاليل المائية، توجد الأحماض الأمينية في الغالب على شكل أملاح داخلية - أيونات ثنائية القطب (zwitterions):

الحصول على الأحماض الأمينية

1) تفاعل الأحماض الكربوكسيلية المكلورة مع الأمونيا:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 = NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) انهيار (التحلل المائي) للبروتينات تحت تأثير محاليل الأحماض المعدنية والقلويات القوية.

الأحماض الأمينية عضوية مركبات مذبذبة. أنها تحتوي على مجموعتين وظيفيتين ذات طبيعة متضادة في الجزيء: مجموعة أمينية ذات خصائص أساسية ومجموعة كربوكسيل ذات خصائص حمضية. تتفاعل الأحماض الأمينية مع كل من الأحماض والقواعد:

ح 2 ن -CH 2 -COOH + حمض الهيدروكلوريك → Cl [H 3 N-CH 2 -COOH]،

H 2 N -CH 2 -COOH + NaOH → H 2 N-CH 2 -COONa + H 2 O.

عندما تذوب الأحماض الأمينية في الماء، تقوم مجموعة الكربوكسيل بإزالة أيون الهيدروجين، الذي يمكن أن يرتبط بالمجموعة الأمينية. في هذه الحالة يتكون ملح داخلي يكون جزيئه أيون ثنائي القطب:

H 2 N-CH 2 -COOH + H 3 N -CH 2 -COO - .

التحولات الحمضية القاعدية للأحماض الأمينية إلى بيئات مختلفةيمكن تمثيلها بالمخطط العام التالي:

المحاليل المائية للأحماض الأمينية لها بيئة محايدة أو قلوية أو حمضية حسب عدد المجموعات الوظيفية. وبالتالي، يشكل حمض الجلوتاميك محلولًا حمضيًا (مجموعتان -COOH، واحدة -NH 2)، ويشكل اللايسين محلولًا قلويًا (مجموعة -COOH واحدة، واثنتان -NH 2).

مثل الأمينات الأولية، تتفاعل الأحماض الأمينية مع حمض النيتروز، حيث تتحول المجموعة الأمينية إلى مجموعة هيدروكسيو والحمض الأميني إلى حمض هيدروكسي:

ح 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → H2O-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

يتيح لنا قياس حجم النيتروجين المنطلق تحديد كمية الحمض الأميني ( طريقة فان سليك).

يمكن أن تتفاعل الأحماض الأمينية مع الكحوليات في وجود غاز كلوريد الهيدروجين، وتتحول إلى إستر (بتعبير أدق، ملح هيدروكلوريد الإستر):

H 2 N-CH(R)-COOH + R’OH H 2 N-CH(R)-COOR’ + H 2 O.

استرات الأحماض الأمينية ليس لها بنية ثنائية القطب وهي مركبات متطايرة.

الخاصية الأكثر أهمية للأحماض الأمينية هي قدرتها على التكاثف لتكوين الببتيدات.

ردود الفعل النوعية.

1) تتأكسد جميع الأحماض الأمينية بواسطة النينهيدرين

مع تشكيل المنتجات الملونة باللون الأزرق البنفسجي. ويعطي برولين حامض الإمينو اللون الأصفر مع النينهيدرين. يمكن استخدام هذا التفاعل لتحديد كمية الأحماض الأمينية عن طريق القياس الطيفي.

2) عند تسخين الأحماض الأمينية العطرية مع حمض النيتريك المركز، تحدث نترتة حلقة البنزين وتتكون مركبات صفراء اللون. ويسمى رد الفعل هذا زانثوبروتين(من اليونانية زانثوس - أصفر).

تظهر الأحماض الأمينية خصائص كل من الأحماض والأمينات. لذا فهي تشكل أملاحًا (بسبب الخواص الحمضية لمجموعة الكربوكسيل):

NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO) Na + H 2 O

جليسينات الصوديوم

و استرات(على غرار الأحماض العضوية الأخرى):

NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C(O)OC 2 H 5 + H 2 O

جليكاين إيثيل جليسينات

مع الأحماض الأقوى، تظهر الأحماض الأمينية خصائص القواعد وتشكل الأملاح بسبب الخصائص الأساسية للمجموعة الأمينية:

جليكاين الوستارية كلوريد

أبسط بروتين هو بولي ببتيد يحتوي على ما لا يقل عن 70 من بقايا الأحماض الأمينية في بنيته ويبلغ وزنه الجزيئي أكثر من 10000 دا (دالتون). دالتون - وحدة قياس كتلة البروتينات، 1 دالتون يساوي 1.66054·10 -27 كجم (وحدة كتلة الكربون). يتم تصنيف المركبات المماثلة التي تتكون من عدد أقل من بقايا الأحماض الأمينية على أنها ببتيدات. بعض الهرمونات هي الببتيدات في الطبيعة - الأنسولين، الأوكسيتوسين، فازوبريسين. بعض الببتيدات هي منظمات المناعة. بعض المضادات الحيوية (السيكلوسبورين A، الجراميسيدين A، B، C و S)، القلويدات، سموم النحل والدبابير، الثعابين، الفطر السام (phalloidin و amanitin of the toadstool)، الكوليرا وسموم البوتولينوم، وما إلى ذلك لها طبيعة ببتيدية.

مستويات التنظيم الهيكلي لجزيئات البروتين.

جزيء البروتين له بنية معقدة. هناك عدة مستويات من التنظيم الهيكلي لجزيء البروتين - الهياكل الأولية والثانوية والثالثية والرباعية.

الهيكل الأساسي يتم تعريفه على أنه تسلسل خطي لبقايا الأحماض الأمينية البروتينية المرتبطة بروابط الببتيد (الشكل 5):

الشكل 5. الهيكل الأساسي لجزيء البروتين

يتم تحديد البنية الأساسية لجزيء البروتين وراثيًا لكل بروتين محدد في تسلسل النيوكليوتيدات للرنا المرسال. يحدد الهيكل الأساسي أيضًا مستويات أعلى من تنظيم جزيئات البروتين.

الهيكل الثانوي - التشكل (أي الموقع في الفضاء) للأقسام الفردية لجزيء البروتين. يمكن تمثيل البنية الثانوية في البروتينات من خلال بنية -helix،  (بنية صفائح مطوية) (الشكل 6).

الشكل 6. البنية الثانوية للبروتين

يتم الحفاظ على البنية الثانوية للبروتين روابط هيدروجينيةبين مجموعات الببتيد.

هيكل التعليم العالي - تشكيل جزيء البروتين بأكمله، أي. الترتيب المكاني لسلسلة البولي ببتيد بأكملها، بما في ذلك ترتيب الجذور الجانبية. بالنسبة لعدد كبير من البروتينات، تم الحصول على إحداثيات جميع ذرات البروتين عن طريق تحليل حيود الأشعة السينية، باستثناء إحداثيات ذرات الهيدروجين. تشارك جميع أنواع التفاعلات في تكوين واستقرار البنية الثلاثية: الروابط الكارهة للماء، والروابط الكهروستاتيكية (الأيونية)، والروابط التساهمية ثاني كبريتيد، والروابط الهيدروجينية. تشارك جذور بقايا الأحماض الأمينية في هذه التفاعلات. من بين الروابط التي تحمل الهيكل الثالث، تجدر الإشارة إلى: أ) جسر ثاني كبريتيد (- S - S -)؛ ب) جسر استر (بين مجموعة الكربوكسيل ومجموعة الهيدروكسيل)؛ ج) جسر الملح (بين مجموعة الكربوكسيل والمجموعة الأمينية)؛ د) الروابط الهيدروجينية.

وفقًا لشكل جزيء البروتين، الذي يحدده التركيب الثالث، يتم تمييز مجموعات البروتينات التالية:

1) البروتينات الكروية ، والتي لها شكل كروي (كرة). تشمل هذه البروتينات، على سبيل المثال، الميوجلوبين، الذي يحتوي على 5 قطع حلزونية ألفا ولا تحتوي على طيات بيتا، والجلوبيولين المناعي، الذي لا يحتوي على حلزون ألفا، والعناصر الرئيسية للبنية الثانوية هي طيات بيتا

2) البروتينات الليفية . هذه البروتينات لها شكل خيطي ممدود، وتقوم بوظيفة هيكلية في الجسم. في البنية الأولية لديهم أقسام متكررة ويشكلون بنية موحدة إلى حد ما للكل سلسلة عديد الببتيدهيكل ثانوي. وهكذا، فإن البروتين α - الكيراتين (مكون البروتين الرئيسي للأظافر والشعر والجلد) مبني من حلزونات α الممتدة. هناك عناصر أقل شيوعًا في البنية الثانوية، على سبيل المثال، سلاسل البولي ببتيد من الكولاجين، التي تشكل حلزونات أعسر مع معلمات تختلف بشكل حاد عن معلمات حلزونات ألفا. في ألياف الكولاجين، يتم ملتوية ثلاث سلاسل بولي ببتيد حلزونية في حلزون فائق واحد (الشكل 7):

الشكل 7: التركيب الثلاثي للكولاجين

البنية الرباعية للبروتين. يشير التركيب الرباعي للبروتينات إلى الطريقة التي يتم بها ترتيب سلاسل البوليببتيد الفردية (المتطابقة أو المختلفة) ذات البنية الثلاثية في الفضاء، مما يؤدي إلى تكوين تكوين جزيئي كبير موحد هيكليًا ووظيفيًا (متعدد). ليست كل البروتينات لها بنية رباعية. مثال على البروتين ذو البنية الرباعية هو الهيموجلوبين، الذي يتكون من 4 وحدات فرعية. ويشارك هذا البروتين في نقل الغازات في الجسم.

عند الكسر ثاني كبريتيد وأنواع الروابط الضعيفة في الجزيئات، يتم تدمير جميع هياكل البروتين، باستثناء البنية الأساسية (كليًا أو جزئيًا)، ويفقد البروتين خصائصه. خصائص أصلية (خصائص جزيء البروتين المتأصل فيه في حالته الطبيعية (الأصلية)). هذه العملية تسمى تمسخ البروتين . تشمل العوامل التي تسبب تمسخ البروتين درجات الحرارة المرتفعة والأشعة فوق البنفسجية والأحماض والقلويات المركزة وأملاح المعادن الثقيلة وغيرها.

تنقسم البروتينات إلى بسيط (البروتينات)، وتتكون فقط من الأحماض الأمينية، و معقد (بروتينات) تحتوي بالإضافة إلى الأحماض الأمينية على مواد أخرى غير بروتينية مثل الكربوهيدرات والدهون والأحماض النووية. يسمى الجزء غير البروتيني من البروتين المعقد بالمجموعة الاصطناعية.

بروتينات بسيطةوالتي تتكون فقط من بقايا الأحماض الأمينية، وهي منتشرة على نطاق واسع في عالم الحيوان والنبات. حاليا، لا يوجد تصنيف واضح لهذه المركبات.

الهستونات

لديهم وزن جزيئي منخفض نسبيا (12-13 ألف)، مع غلبة الخصائص القلوية. موضعي بشكل رئيسي في نوى الخلية، قابل للذوبان في الأحماض الضعيفة، عجلت بواسطة الأمونيا والكحول. لديهم هيكل التعليم العالي فقط. في الظروف الطبيعية، ترتبط ارتباطًا وثيقًا بالحمض النووي وتشكل جزءًا من البروتينات النووية. وتتمثل المهمة الرئيسية في تنظيم نقل المعلومات الوراثية من الحمض النووي والحمض النووي الريبي (يمكن حظر النقل).

البروتامينات

تحتوي هذه البروتينات على أقل وزن جزيئي (يصل إلى 12 ألفًا). يعرض الخصائص الأساسية وضوحا. جيد الذوبان في الماء والأحماض الضعيفة. تحتوي على الخلايا الجرثومية وتشكل الجزء الأكبر من بروتين الكروماتين. مثل الهستونات، فإنها تشكل معقدًا مع الحمض النووي وتضفي الاستقرار الكيميائي على الحمض النووي، ولكن على عكس الهستونات، فإنها لا تؤدي وظيفة تنظيمية.

الجلوتينات

البروتينات النباتية الموجودة في الغلوتين الموجود في بذور الحبوب وبعض المحاصيل الأخرى، موجودة في الأجزاء الخضراء من النباتات. غير قابلة للذوبان في الماء والمحاليل الملحية والإيثانول، ولكنها شديدة الذوبان في المحاليل القلوية الضعيفة. أنها تحتوي على جميع الأحماض الأمينية الأساسية وهي منتجات غذائية كاملة.

برولامين

البروتينات النباتية. الواردة في الغلوتين من نباتات الحبوب. وهي قابلة للذوبان فقط في 70٪ كحول (وهذا ما يفسره المحتوى العالي من البرولين والأحماض الأمينية غير القطبية في هذه البروتينات).

البروتينات.

تشتمل البروتينات على بروتينات الأنسجة الداعمة (العظام والغضاريف والأربطة والأوتار والأظافر والشعر)، وتتميز بمحتوى عالي من الكبريت. هذه البروتينات غير قابلة للذوبان أو ضعيفة الذوبان في الماء والملح ومخاليط الماء والكحول وتشمل البروتينات الكيراتين والكولاجين والفيبروين.

الزلال

هذه بروتينات منخفضة الحموضة الوزن الجزيئي(15-17 ألف) قابل للذوبان في الماء والمحاليل الملحية الضعيفة. تترسب بواسطة أملاح متعادلة عند تشبع 100%. يشاركون في الحفاظ على الضغط الاسموزي للدم ونقل المواد المختلفة مع الدم. موجود في مصل الدم والحليب وبياض البيض.

الجلوبيولين

وزن جزيئي يصل إلى 100 ألف غير قابل للذوبان في الماء ولكنه قابل للذوبان في المحاليل الملحية الضعيفة ويترسب في المحاليل الأقل تركيزًا (بالفعل عند تشبع 50٪). تحتوي على البذور النباتية، وخاصة البقوليات والبذور الزيتية؛ في بلازما الدم وبعض السوائل البيولوجية الأخرى. إنهم يؤدون وظيفة الدفاع المناعي ويضمنون مقاومة الجسم للأمراض المعدية الفيروسية.

1.معرض الأحماض الأمينية خصائص مذبذبةوالأحماض والأمينات، وكذلك خصائص محددةوذلك بسبب الوجود المشترك لهذه المجموعات. في المحاليل المائية، يوجد AMK على شكل أملاح داخلية (أيونات ثنائية القطب). المحاليل المائية للأحماض أحادية الأمين الكربوكسيلية محايدة لعباد الشمس، لأن تحتوي جزيئاتها عدد متساومجموعات -NH 2 - و-COOH. تتفاعل هذه المجموعات مع بعضها البعض لتكوين أملاح داخلية:

مثل هذا الجزيء له شحنات متضادة في مكانين: موجب NH 3 + وسالب على الكربوكسيل -COO -. وفي هذا الصدد، يسمى الملح الداخلي لـ AMK أيون ثنائي القطب أو أيون زويتر (زويتر - هجين).

يتصرف الأيون ثنائي القطب في البيئة الحمضية مثل الكاتيون، حيث يتم تثبيط تفكك مجموعة الكربوكسيل؛ في بيئة قلوية - على شكل أنيون. هناك قيم pH خاصة بكل حمض أميني، حيث يكون عدد الأشكال الأنيونية في المحلول مساوياً لعدد الأشكال الكاتيونية. تسمى قيمة الرقم الهيدروجيني التي تكون عندها الشحنة الإجمالية لجزيء AMK 0 بالنقطة الكهربية لـ AMK (pI AA).

المحاليل المائية للأحماض أحادية الأمين ثنائي الكربوكسيل لها تفاعل حمضي:

HOOC-CH 2 -CH-COOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +

توجد النقطة الكهربية للأحماض أحادية الأمين ثنائي الكربوكسيل في بيئة حمضية وتسمى هذه الأحماض AMA بالحمضية.

تتمتع أحماض ديامينومونكربوكسيل بخصائص أساسية في المحاليل المائية (يجب إظهار مشاركة الماء في عملية التفكك):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CH–COO - + OH -

تكون النقطة الكهربية الكهربية للأحماض الثنائية الأمينية الكربوكسيلية عند درجة الحموضة> 7 وتسمى هذه الأحماض الأمينية الأساسية.

كونها أيونات ثنائية القطب، فإن الأحماض الأمينية تظهر خصائص مذبذبة: فهي قادرة على تكوين أملاح مع كل من الأحماض والقواعد:

التفاعل مع حمض الهيدروكلوريكحمض الهيدروكلوريك ينتج الملح:

R-CH-COOH + حمض الهيدروكلوريك ® R-CH-COOH

NH2 NH3 + Cl -

التفاعل مع القاعدة يؤدي إلى تكوين الملح:

R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O

2. تشكيل المجمعات مع المعادن- مجمع كلاب. يمكن تمثيل بنية ملح النحاس من الجليكول (الجليسين) بالصيغة التالية:

يرتبط كل النحاس الموجود في جسم الإنسان تقريبًا (100 ملجم) بالبروتينات (الأحماض الأمينية) على شكل هذه المركبات المستقرة على شكل مخلب.

3. يشبه الأحماض الأخرى تشكل الأحماض الأمينية استرات وأنهيدريدات الهالوجين والأميدات.

4. تفاعلات نزع الكربوكسيلتحدث في الجسم بمشاركة إنزيمات ديكاربوكسيلاز خاصة: تسمى الأمينات الناتجة (التريبتامين والهستامين والسيروتينين) بالأمينات الحيوية وهي منظمات لعدد من الوظائف الفسيولوجية لجسم الإنسان.

5. التفاعل مع الفورمالديهايد(الألدهيدات)

R-CH-COOH + H 2 C=O ® R-CH-COOH

يرتبط الفورمالديهايد بمجموعة NH 2، وتظل مجموعة -COOH حرة ويمكن معايرتها بالقلويات. لذلك، يتم استخدام هذا التفاعل للتقدير الكمي للأحماض الأمينية (طريقة سورينسن).

6. التفاعل مع حمض النيتروزيؤدي إلى تكوين أحماض الهيدروكسي وإطلاق النيتروجين. بناءً على حجم النيتروجين N2 المنطلق، يتم تحديد محتواه الكمي في الكائن قيد الدراسة. يستخدم هذا التفاعل للتقدير الكمي للأحماض الأمينية (طريقة فان سليك):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

هذه إحدى طرق تبليل AMK خارج الجسم

7. أسيلة الأحماض الأمينية.يمكن استحلال المجموعة الأمينية من AMK بكلوريدات حمض وأنهيدريدات موجودة بالفعل في درجة حرارة الغرفة.

ناتج التفاعل المسجل هو حمض أسيتيل ألفا أمينوبروبيونيك.

تستخدم مشتقات الأسيل من AMK على نطاق واسع في دراسة تسلسلها في البروتينات وفي تخليق الببتيدات (حماية المجموعة الأمينية).

8.خصائص محددةالتفاعلات المرتبطة بالوجود والتأثير المتبادل لمجموعات الأمينو والكربوكسيل - تكوين الببتيدات. الملكية المشتركة AMK هو عملية التكثيف المتعددمما يؤدي إلى تكوين الببتيدات. نتيجة لهذا التفاعل، تتشكل روابط الأميد في موقع التفاعل بين مجموعة الكربوكسيل لأحد AMK والمجموعة الأمينية لـ AMK آخر. بمعنى آخر، الببتيدات هي أميدات تتشكل نتيجة تفاعل المجموعات الأمينية وكربوكسيلات الأحماض الأمينية. تسمى الرابطة الأميدية في مثل هذه المركبات بالرابطة الببتيدية (افحص بنية مجموعة الببتيد والرابطة الببتيدية: نظام ثلاثي المراكز p، مترافق p)

اعتمادًا على عدد بقايا الأحماض الأمينية في الجزيء، يتم التمييز بين ثنائي وثلاثي ورباعي الببتيدات وما إلى ذلك. ما يصل إلى الببتيدات (ما يصل إلى 100 بقايا AMK). تحتوي قليلات الببتيد على من 2 إلى 10 بقايا AMK، بينما تحتوي البروتينات على أكثر من 100 بقايا AMK. منظر عاميمكن تمثيل سلسلة البولي ببتيد بالرسم التخطيطي:

ح 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

حيث R 1، R 2، ... R n هي جذور الأحماض الأمينية.

مفهوم البروتينات.

أهم البوليمرات الحيوية للأحماض الأمينية هي البروتينات - البروتينات. هناك حوالي 5 ملايين في جسم الإنسان. البروتينات المختلفة التي تشكل الجلد والعضلات والدم والأنسجة الأخرى. البروتينات (البروتينات) حصلت على اسمها من كلمة يونانية"النماذج الأولية" - الأول والأهم. تقوم البروتينات بعدد من الوظائف الهامة في الجسم: 1. وظيفة البناء; 2. وظيفة النقل. 3. وظيفة الحماية. 4. الوظيفة التحفيزية. 5. الوظيفة الهرمونية. 6. الوظيفة الغذائية.

الجميع البروتينات الطبيعيةتتشكل من مونومرات الأحماض الأمينية. عندما يتم تحلل البروتينات، يتم تشكيل خليط من AMK. هناك 20 من هذه AMKs.

4. المواد التوضيحية:عرض تقديمي

5. الأدب:

الأدب الأساسي:

1. الكيمياء العضوية الحيوية: كتاب مدرسي. تيوكافكينا ن.أ.، باكوف يو.آي. 2014

1. سيتمبيتوف ت.س. الكيمياء: كتاب مدرسي - ألماتي: EVERO LLP، 2010. - 284 ص.
2. Bolysbekova S. M. كيمياء العناصر الحيوية: دليل التدريب- سيمي، 2012. - 219 ص. : الطمي
3. فيرينتسوفا إل.جي. غير العضوية والفيزيائية و الكيمياء الغروانية: كتاب مدرسي - ألماتي: إيفيرو، 2009. - 214 ص. : سوف.
4. الكيمياء الفيزيائية والغروانية / تحرير A. P. Belyaev - M.: GEOTAR MEDIA، 2008
5. فيرينتسيفا إل.جي. الكيمياء غير العضوية والفيزيائية والغروانية (اختبارات التحقق) 2009

مزيد من القراءة:

1. رافيتش-شيربو إم. آي.، نوفيكوف ف.ف. الكيمياء الفيزيائية والغروانية. م.2003.

2. سليزريف ف. كيمياء. أساسيات الكيمياء الحية. سانت بطرسبرغ: خيمزدات، 2001

3. إرشوف يو.أ. الكيمياء العامة. الكيمياء الفيزيائية الحيوية. كيمياء العناصر الحيوية. م: فش، 2003.

4. طريق أسانبايفا، إلياسوفا إم. الأسس النظريةالمباني و التفاعلالمركبات العضوية ذات الأهمية البيولوجية. ألماتي، 2003.

1. دليل التمارين المعملية في الكيمياء العضوية الحيويةتم تحريره بواسطة لا. تيوكافكينا. م، الحبارى، 2003.
2. جلينكا ن.ل. الكيمياء العامة. م، 2003.
3. بونوماريف ف.د. الكيمياء التحليليةالجزء 1.2 2003

6. أسئلة أمنية(تعليق):

1. ما الذي يحدد بنية سلسلة البولي ببتيد ككل؟

2. ما الذي يؤدي إليه تمسخ البروتين؟

3. ما هي النقطة الكهربية تسمى؟

4. ما هي الأحماض الأمينية التي تسمى أساسية؟

5. كيف تتكون البروتينات في أجسامنا؟

المعلومات ذات الصلة.