Въз основа на естеството на въглеводородните заместители амините се разделят на
Общи структурни характеристики на амините
Точно както в молекулата на амоняка, в молекулата на всеки амин азотният атом има несподелена електронна двойка, насочена към един от върховете на изкривения тетраедър:
Поради тази причина амините, подобно на амоняка, имат значително изразени основни свойства.
Така амините, подобно на амоняка, реагират обратимо с вода, образувайки слаби основи:
Връзката между водородния катион и азотния атом в молекулата на амина се осъществява чрез донорно-акцепторен механизъм, дължащ се на несподелената електронна двойка на азотния атом. Наситените амини са по-силни основи в сравнение с амоняка, т.к в такива амини въглеводородните заместители имат положителен индуктивен (+I) ефект. В тази връзка се увеличава електронната плътност на азотния атом, което улеснява взаимодействието му с Н + катиона.
Ароматните амини, ако аминогрупата е директно свързана с ароматния пръстен, показват по-слаби основни свойства в сравнение с амоняка. Това се дължи на факта, че несподелената електронна двойка на азотния атом е изместена към ароматната π-система на бензеновия пръстен, в резултат на което електронната плътност върху азотния атом намалява. От своя страна това води до намаляване на основните свойства, по-специално способността за взаимодействие с водата. Например анилинът реагира само с силни киселини, и практически не реагира с вода.
Химични свойства на наситените амини
Както вече беше споменато, амините реагират обратимо с вода:
Водните разтвори на амини имат алкална реакция поради дисоциацията на получените бази:
Наситените амини реагират с вода по-добре от амоняка поради техните по-силни основни свойства.
Основните свойства на наситените амини се увеличават в серията.
Вторичните наситени амини са по-силни основи от първичните наситени амини, които от своя страна са по-силни основи от амоняка. Що се отнася до основните свойства на третичните амини, тогава ако ние говорим заотносно реакциите в водни разтвори, тогава основните свойства на третичните амини са изразени много по-лошо от тези на вторичните амини и дори малко по-лоши от тези на първичните. Това се дължи на пространствени пречки, които значително влияят върху скоростта на протониране на амина. С други думи, три заместителя "блокират" азотния атом и пречат на взаимодействието му с H + катиони.
Взаимодействие с киселини
Както свободните наситени амини, така и техните водни разтвори реагират с киселини. В този случай се образуват соли:
Тъй като основните свойства на наситените амини са по-изразени от тези на амоняка, такива амини реагират дори със слаби киселини, като въглеродна киселина:
Аминните соли са твърди вещества, които са силно разтворими във вода и слабо разтворими в неполярни органични разтворители. Взаимодействието на аминовите соли с алкали води до освобождаване на свободни амини, подобно на изместването на амоняка, когато алкалите действат върху амониеви соли:
2. Първичните наситени амини реагират с азотиста киселинас образуването на съответните алкохоли, азот N2 и вода. Например:
Характерна особеност на тази реакция е образуването на азотен газ, поради което тя е качествена за първичните амини и се използва за разграничаването им от вторичните и третичните. Трябва да се отбележи, че най-често тази реакция се извършва чрез смесване на амина не с разтвор на самата азотиста киселина, а с разтвор на сол на азотиста киселина (нитрит) и след това към тази смес се добавя силна минерална киселина. Когато нитритите взаимодействат със силни минерални киселини, се образува азотиста киселина, която след това реагира с амина:
Вторичните амини дават, при подобни условия, маслени течности, така наречените N-нитрозамини, но тази реакция в действителност Задачи за единен държавен изпитне се среща в химията. Третичните амини не реагират с азотиста киселина.
Пълното изгаряне на всякакви амини води до образуването на въглероден диоксид, вода и азот:
Взаимодействие с халоалкани
Трябва да се отбележи, че точно същата сол се получава чрез действието на хлороводород върху по-заместен амин. В нашия случай, когато хлороводородът реагира с диметиламин:
Получаване на амини:
1) Алкилиране на амоняк с халоалкани:
При недостиг на амоняк се получава неговата сол вместо амин:
2) Редукция с метали (до водород в серията активност) в кисела среда:
последвано от третиране на разтвора с алкали за освобождаване на свободния амин:
3) Реакцията на амоняк с алкохоли при преминаване на сместа им през нагрят алуминиев оксид. В зависимост от съотношението алкохол/амин се образуват първични, вторични или третични амини:
Химични свойства на анилина
Анилин - тривиалното наименование на аминобензен, имащо формулата:
Както може да се види от илюстрацията, в анилиновата молекула аминогрупата е директно свързана с ароматния пръстен. Такива амини, както вече беше споменато, имат много по-слабо изразени основни свойства от амоняка. Така по-специално анилинът практически не реагира с вода и слаби киселини като въглеродна киселина.
Взаимодействие на анилин с киселини
Анилинът реагира със силни и средно силни неорганични киселини. В този случай се образуват фениламониевите соли:
Взаимодействие на анилин с халогени
Както вече беше казано в самото начало на тази глава, аминогрупата в ароматните амини се изтегля в ароматния пръстен, което от своя страна намалява електронната плътност на азотния атом и в резултат я увеличава в ароматна сърцевина. Увеличаването на електронната плътност в ароматния пръстен води до факта, че реакциите на електрофилно заместване, по-специално реакциите с халогени, протичат много по-лесно, особено в орто и пара позиции спрямо аминогрупата. Така анилинът лесно реагира с бромна вода, образувайки бяла утайка от 2,4,6-трибромоанилин:
Тази реакция е качествена за анилина и често го прави възможно да се идентифицира сред другите органични съединения.
Взаимодействие на анилин с азотиста киселина
Анилинът реагира с азотиста киселина, но поради спецификата и сложността на тази реакция не се появява в истинския Единен държавен изпит по химия.
Реакции на алкилиране на анилин
Използвайки последователно алкилиране на анилин при азотния атом с халогенирани въглеводороди, могат да се получат вторични и третични амини:
Получаване на анилин
1. Редукция на нитробензен от метали в присъствието на силни неокисляващи киселини:
C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = +Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O
Cl - + NaOH = C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O
Всички метали, разположени преди водорода в серията активност, могат да се използват като метали.
Реакция на хлоробензен с амоняк:
C 6 H 5 −Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl
Химични свойства на аминокиселините
Аминокиселини са съединения, в които има два вида молекули функционални групи– амино (-NH 2) и карбокси (-COOH) групи.
С други думи, аминокиселините могат да се разглеждат като производни карбоксилни киселини, в молекулите на които един или повече водородни атоми са заместени с аминогрупи.
по този начин обща формулааминокиселините могат да бъдат записани като (NH 2) x R(COOH) y, където x и y най-често са равни на едно или две.
Тъй като молекулите на аминокиселините съдържат както аминогрупа, така и карбоксилна група, те проявяват химични свойстваподобни както на амините, така и на карбоксилните киселини.
Киселинни свойства на аминокиселините
Образуване на соли с алкали и карбонати на алкални метали
Естерификация на аминокиселини
Аминокиселините могат да реагират с естерификация с алкохоли:
NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O
Основни свойства на аминокиселините
1. Образуване на соли при взаимодействие с киселини
NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl —
2. Взаимодействие с азотиста киселина
NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O
Забележка: взаимодействието с азотиста киселина протича по същия начин, както при първичните амини
3. Алкилиране
NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I —
4. Взаимодействие на аминокиселините помежду си
Аминокиселините могат да реагират една с друга, за да образуват пептиди - съединения, съдържащи пептидната връзка –C(O)-NH- в своите молекули.
В същото време трябва да се отбележи, че в случай на реакция между две различни аминокиселини, без да се спазват някои специфични условия на синтез, образуването на различни дипептиди се извършва едновременно. Така, например, вместо реакцията на глицин с аланин по-горе, водеща до глицилананин, може да възникне реакция, водеща до аланилглицин:
В допълнение, молекулата на глицин не реагира непременно с молекулата на аланин. Реакциите на пептизация възникват и между молекулите на глицин:
И аланин:
Освен това, тъй като молекулите на получените пептиди, подобно на оригиналните аминокиселинни молекули, съдържат аминогрупи и карбоксилни групи, самите пептиди могат да реагират с аминокиселини и други пептиди поради образуването на нови пептидни връзки.
Индивидуалните аминокиселини се използват за производството на синтетични полипептиди или така наречените полиамидни влакна. Така, по-специално, използвайки поликондензацията на 6-аминохексан (ε-аминокапронова) киселина, найлонът се синтезира в промишлеността:
Получената найлонова смола се използва за производство на текстилни влакна и пластмаси.
Образуване на вътрешни соли на аминокиселини във воден разтвор
Във водни разтвори аминокиселините съществуват предимно под формата на вътрешни соли - биполярни йони (цвитериони):
Получаване на аминокиселини
1) Реакция на хлорирани карбоксилни киселини с амоняк:
Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 = NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl
2) Разграждане (хидролиза) на протеини под действието на разтвори на силни минерални киселини и основи.
Аминокиселините са органични амфотерни съединения. Те съдържат две функционални групи с противоположна природа в молекулата: аминогрупа с основни свойства и карбоксилна група с киселинни свойства. Аминокиселините реагират както с киселини, така и с основи:
H 2 N -CH 2 -COOH + HCl → Cl [H 3 N-CH 2 -COOH],
H 2 N -CH 2 -COOH + NaOH → H 2 N-CH 2 -COONa + H 2 O.
Когато аминокиселините се разтварят във вода, карбоксилната група премахва водороден йон, който може да се прикрепи към аминогрупата. В този случай се образува вътрешна сол, чиято молекула е биполярен йон:
H2N-CH2-COOH + H3N-CH2-COO-.
Киселинно-алкални трансформации на аминокиселини в различни средиможе да се представи със следната обща диаграма:
Водните разтвори на аминокиселините имат неутрална, алкална или кисела среда в зависимост от броя на функционалните групи. Така глутаминовата киселина образува киселинен разтвор (две -COOH групи, една -NH2), лизинът образува алкален разтвор (една -COOH група, две -NH2).
Подобно на първичните амини, аминокиселините реагират с азотиста киселина, като аминогрупата се превръща в хидроксо група и аминокиселината в хидрокси киселина:
H 2 N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O
Измерването на обема на освободения азот ни позволява да определим количеството аминокиселина ( Метод на Ван Слайк).
Аминокиселините могат да реагират с алкохоли в присъствието на газ хлороводород, превръщайки се в естер (по-точно хидрохлоридна сол на естер):
H 2 N-CH(R)-COOH + R’OH H 2 N-CH(R)-COOR’ + H 2 O.
Естерите на аминокиселините нямат биполярна структура и са летливи съединения.
Най-важното свойство на аминокиселините е способността им да кондензират, за да образуват пептиди.
Качествени реакции.
1) Всички аминокиселини се окисляват от нинхидрин
с образуването на продукти, оцветени в синьо-виолетово. Иминокиселината пролин дава жълт цвят с нинхидрин. Тази реакция може да се използва за количествено определяне на аминокиселините чрез спектрофотометрия.
2) Когато ароматните аминокиселини се нагряват с концентрирана азотна киселина, се получава нитриране на бензеновия пръстен и се образуват жълто оцветени съединения. Тази реакция се нарича ксантопротеин(от гръцки xanthos - жълт).
Аминокиселините проявяват свойства както на киселини, така и на амини. И така, те образуват соли (поради киселинните свойства на карбоксилната група):
NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO) Na + H 2 O
глицин натриев глицинат
И естери(подобно на други органични киселини):
NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C(O)OC 2 H 5 + H 2 O
глицин етилглицинат
С по-силните киселини аминокиселините проявяват свойствата на основи и образуват соли поради основните свойства на аминогрупата:
глицин глициния хлорид
Най-простият протеин е полипептид, съдържащ най-малко 70 аминокиселинни остатъка в структурата си и имащ молекулно тегло над 10 000 Da (далтона). Далтън - единица за измерване на масата на протеините, 1 далтон е равен на 1,66054·10 -27 kg (единица за въглеродна маса). Подобни съединения, състоящи се от по-малко аминокиселинни остатъци, се класифицират като пептиди. Някои хормони са пептиди по природа - инсулин, окситоцин, вазопресин. Някои пептиди са регулатори на имунитета. Пептидна природа имат някои антибиотици (циклоспорин А, грамицидини А, В, С и S), алкалоиди, токсини на пчели и оси, змии, отровни гъби (фалоидин и аманитин на гъбата), холерни и ботулинови токсини и др.
Нива на структурна организация на белтъчните молекули.
Белтъчната молекула има сложна структура. Има няколко нива на структурна организация на една белтъчна молекула – първична, вторична, третична и кватернерна структура.
Първична структура се определя като линейна последователност от протеиногенни аминокиселинни остатъци, свързани с пептидни връзки (фиг. 5):
Фиг.5. Първична структура на протеинова молекула
Първичната структура на протеиновата молекула е генетично определена за всеки специфичен протеин в нуклеотидната последователност на информационната РНК. Първичната структура определя и по-високите нива на организация на протеиновите молекули.
Вторична структура - конформация (т.е. местоположение в пространството) на отделни участъци от протеиновата молекула. Вторичната структура в протеините може да бъде представена чрез -спирала, -структура (нагъната листова структура) (фиг. 6).
Фиг.6. Вторична структура на протеина
Вторичната структура на протеина се запазва водородни връзкимежду пептидните групи.
Третична структура - конформация на цялата протеинова молекула, т.е. пространствено разположение на цялата полипептидна верига, включително разположението на страничните радикали. За значителен брой протеини координатите на всички протеинови атоми са получени чрез рентгенов дифракционен анализ, с изключение на координатите на водородните атоми. Във формирането и стабилизирането на третичната структура участват всички видове взаимодействия: хидрофобни, електростатични (йонни), дисулфидни ковалентни връзки, водородни връзки. В тези взаимодействия участват радикали на аминокиселинни остатъци. Сред връзките, държащи третичната структура, трябва да се отбележи: а) дисулфиден мост (- S - S -); б) естерен мост (между карбоксилната група и хидроксилната група); в) солев мост (между карбоксилната група и аминогрупата); г) водородни връзки.
В съответствие с формата на протеиновата молекула, определена от третичната структура, се разграничават следните групи протеини:
1) Глобуларни протеини , които имат формата на глобула (сфера). Такива протеини включват, например, миоглобин, който има 5 α-спирални сегмента и няма β-гънки, имуноглобулини, които нямат α-спирала; основните елементи на вторичната структура са β-гънки
2) Фибриларни протеини . Тези протеини имат удължена нишковидна форма, изпълняват структурна функция в тялото. В първичната структура те имат повтарящи се участъци и образуват доста еднаква структура за цялото полипептидна веригавторична структура. По този начин протеинът α - кератин (основният протеинов компонент на ноктите, косата, кожата) е изграден от разширени α - спирали. Има по-рядко срещани елементи на вторична структура, например полипептидни вериги на колаген, образуващи леви спирали с параметри, които се различават рязко от параметрите на α-спиралите. В колагеновите влакна три спирални полипептидни вериги са усукани в една дясна суперспирала (фиг. 7):
Фиг. 7 Третична структура на колагена
Кватернерна структура на протеина. Кватернерната структура на протеините се отнася до начина, по който отделните полипептидни вериги (еднакви или различни) с третична структура са подредени в пространството, което води до образуването на структурно и функционално единна макромолекулна формация (мултимер). Не всички протеини имат кватернерна структура. Пример за протеин с кватернерна структура е хемоглобинът, който се състои от 4 субединици. Този протеин участва в транспортирането на газове в тялото.
При счупване дисулфид ислаби видове връзки в молекулите, всички протеинови структури, с изключение на първичната, се разрушават (напълно или частично) и протеинът губи своята родни имоти (свойства на протеинова молекула, присъщи на нея в нейното естествено, естествено (родно) състояние). Този процес се нарича денатурация на протеини . Факторите, които причиняват денатурация на протеини, включват високи температури, ултравиолетово облъчване, концентрирани киселини и основи, соли на тежки метали и др.
Протеините се делят на просто (протеини), състоящи се само от аминокиселини и комплекс (протеини), съдържащи, в допълнение към аминокиселините, други непротеинови вещества, например въглехидрати, липиди, нуклеинови киселини. Непротеиновата част на комплексен протеин се нарича простетична група.
Прости протеини, състоящи се само от аминокиселинни остатъци, са широко разпространени в животинския и растителния свят. Понастоящем няма ясна класификация на тези съединения.
Хистони
Те имат относително ниско молекулно тегло (12-13 хиляди), с преобладаване на алкални свойства. Локализиран главно в клетъчните ядра, разтворим в слаби киселини, утаен от амоняк и алкохол. Те имат само третична структура. В естествени условия те са здраво свързани с ДНК и са част от нуклеопротеините. Основната функция е регулирането на трансфера на генетична информация от ДНК и РНК (предаването може да бъде блокирано).
Протамини
Тези протеини имат най-ниското молекулно тегло (до 12 хиляди). Проявява изразени основни свойства. Добре разтворим във вода и слаби киселини. Съдържа се в зародишните клетки и съставлява по-голямата част от хроматиновия протеин. Подобно на хистоните те образуват комплекс с ДНК и придават химическа стабилност на ДНК, но за разлика от хистоните не изпълняват регулаторна функция.
Глутелини
Растителни протеини, съдържащи се в глутен от семена на зърнени култури и някои други култури, в зелените части на растенията. Неразтворим във вода, солеви разтвори и етанол, но силно разтворим в слаби алкални разтвори. Те съдържат всички незаменими аминокиселини и са пълноценни хранителни продукти.
Проламини
Растителни протеини. Съдържа се в глутена на житните растения. Те са разтворими само в 70% алкохол (това се обяснява с високото съдържание на пролин и неполярни аминокиселини в тези протеини).
Протеиноиди.
Протеиноидите включват протеини на поддържащите тъкани (кости, хрущяли, връзки, сухожилия, нокти, коса); те се характеризират с високо съдържание на сяра. Тези протеини са неразтворими или слабо разтворими във вода, сол и водно-алкохолни смеси, включват кератин, колаген, фиброин.
Албумин
Това са протеини с ниска киселинност молекулно тегло(15-17 хиляди), разтворими във вода и слаби солеви разтвори. Утаява се от неутрални соли при 100% насищане. Те участват в поддържането на осмотичното налягане на кръвта и пренасят различни вещества с кръвта. Съдържа се в кръвен серум, мляко, яйчен белтък.
Глобулини
Молекулно тегло до 100 хиляди. Неразтворими във вода, но разтворими в слаби солеви разтвори и се утаяват в по-малко концентрирани разтвори (вече при 50% насищане). Съдържа се в семената на растенията, особено бобовите и маслодайните семена; в кръвната плазма и някои други биологични течности. Те изпълняват функцията на имунната защита и осигуряват устойчивостта на организма към вирусни инфекциозни заболявания.
1. Изложба на аминокиселини амфотерни свойстваи киселини и амини, както и специфични свойства, поради съвместното присъствие на тези групи. Във водни разтвори АМК съществуват под формата на вътрешни соли (биполярни йони). Водните разтвори на моноаминомонокарбоксилни киселини са неутрални към лакмуса, т.к техните молекули съдържат равен брой-NH2- и -СООН групи. Тези групи взаимодействат една с друга, за да образуват вътрешни соли:
Такава молекула има противоположни заряди на две места: положителен NH 3 + и отрицателен на карбоксил –COO -. В тази връзка вътрешната сол на АМК се нарича биполярен йон или цвитер йон (Цвитер – хибрид).
Биполярен йон в кисела среда се държи като катион, тъй като дисоциацията на карбоксилната група е потисната; в алкална среда - като анион. Има специфични стойности на pH за всяка аминокиселина, при които броят на анионните форми в разтвора е равен на броя на катионните форми. Стойността на pH, при която общият заряд на молекулата AMK е 0, се нарича изоелектрична точка на AMK (pI AA).
Водните разтвори на моноаминодикарбоксилните киселини имат кисела реакция:
HOOC-CH 2 -CH-COOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +
Изоелектричната точка на моноаминодикарбоксилните киселини е в кисела среда и такива AMA се наричат киселинни.
Диаминмонокарбоксилните киселини имат основни свойства във водни разтвори (трябва да се покаже участието на вода в процеса на дисоциация):
NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CH–COO - + OH -
Изоелектричната точка на диаминомонокарбоксилните киселини е при pH>7 и такива AMA се наричат основни.
Като биполярни йони, аминокиселините проявяват амфотерни свойства: те могат да образуват соли както с киселини, така и с основи:
Взаимодействие със солна киселина HCl произвежда сол:
R-CH-COOH + HCl ® R-CH-COOH
NH 2 NH 3 + Cl -
Взаимодействието с основа води до образуването на сол:
R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O
2. Образуване на комплекси с метали– хелатен комплекс. Структурата на медната сол на гликол (глицин) може да бъде представена със следната формула:
Почти цялата налична мед в човешкото тяло (100 mg) е свързана с протеини (аминокиселини) под формата на тези стабилни съединения с форма на нокти.
3. Подобно на други киселини аминокиселините образуват естери, халогенни анхидриди, амиди.
4. Реакции на декарбоксилираневъзникват в организма с участието на специални декарбоксилазни ензими: получените амини (триптамин, хистамин, серотинин) се наричат биогенни амини и са регулатори на редица физиологични функции на човешкото тяло.
5. Взаимодействие с формалдехид(алдехиди)
R-CH-COOH + H 2 C=O ® R-CH-COOH
Формалдехидът свързва NH 2 групата, групата -COOH остава свободна и може да се титрува с основа. Следователно тази реакция се използва за количествено определяне на аминокиселини (метод на Sørensen).
6. Взаимодействие с азотиста киселинаводи до образуване на хидрокси киселини и освобождаване на азот. Въз основа на обема на отделения азот N2 се определя неговото количествено съдържание в изследвания обект. Тази реакция се използва за количествено определяне на аминокиселини (метод на Van-Slyke):
R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O
Това е един от начините за дезаминиране на АМК извън тялото
7. Ацилиране на аминокиселини.Аминогрупата на AMK може да бъде ацилирана с киселинни хлориди и анхидриди още при стайна температура.
Продуктът от записаната реакция е ацетил-α-аминопропионова киселина.
Ацилните производни на AMK се използват широко при изследване на тяхната последователност в протеини и при синтеза на пептиди (защита на аминогрупата).
8.Специфични свойствареакции, свързани с наличието и взаимното влияние на амино и карбоксилни групи - образуване на пептиди. Обща собственост a-AMK е процес на поликондензация, което води до образуването на пептиди. В резултат на тази реакция се образуват амидни връзки на мястото на взаимодействие между карбоксилната група на една АМК и аминогрупата на друга АМК. С други думи, пептидите са амиди, образувани в резултат на взаимодействието на аминогрупи и карбоксилни групи на аминокиселини. Амидната връзка в такива съединения се нарича пептидна връзка (разгледайте структурата на пептидната група и пептидната връзка: трицентрова p, p-конюгирана система)
В зависимост от броя на аминокиселинните остатъци в молекулата се разграничават ди-, три-, тетрапептиди и др. до полипептиди (до 100 AMK остатъка). Олигопептидите съдържат от 2 до 10 AMK остатъка, протеините съдържат повече от 100 AMK остатъка.B общ изгледПолипептидната верига може да бъде представена чрез диаграмата:
H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH
Където R1, R2, ... Rn са аминокиселинни радикали.
Понятие за протеини.
Най-важните биополимери на аминокиселините са протеините - протеини. В човешкото тяло има около 5 милиона. различни протеини, които изграждат кожата, мускулите, кръвта и други тъкани. Протеините (протеините) получават името си от гръцка дума“protos” - първо, най-важно. Протеините изпълняват редица важни функции в тялото: 1. Строителна функция; 2. Транспортна функция; 3. Защитна функция; 4. Каталитична функция; 5. Хормонална функция; 6. Хранителна функция.
Всички естествени протеинисе образуват от аминокиселинни мономери. Когато протеините се хидролизират, се образува смес от AMK. Има 20 от тези AMK.
4. Илюстративен материал:представяне
5. Литература:
Основна литература:
1. Биоорганична химия: учебник. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. 2014 г
- Сейтембетов Т.С. Химия: учебник - Алмати: EVERO LLP, 2010. - 284 с.
- Болисбекова С. М. Химия на биогенните елементи: наръчник за обучение- Семей, 2012. - 219 с. : тиня
- Веренцова Л.Г. Неорганични, физически и колоидна химия: учебник - Алмати: Еверо, 2009. - 214 с. : болен.
- Физическа и колоидна химия / Под редакцията на А. П. Беляев .: GEOTAR MEDIA, 2008
- Веренцева Л.Г. Неорганична, физична и колоидна химия, (контролни тестове) 2009г
Допълнително четене:
- Равич-Щербо M.I., Новиков V.V. Физическа и колоидна химия. М. 2003.
2. Слесарев В.И. Химия. Основи на живата химия. Санкт Петербург: Химиздат, 2001
3. Ершов Ю.А. Обща химия. Биофизична химия. Химия на биогенните елементи. М.: ВШ, 2003.
4. Асанбаева Р.Д., Илясова М.И. Теоретични основисгради и реактивностбиологично важни органични съединения. Алмати, 2003 г.
- Ръководство за лабораторни упражнения в биоорганична химияредактиран от N.A. Тюкавкина. М., Дропла, 2003.
- Глинка Н.Л. Обща химия. М., 2003.
- Пономарев В.Д. Аналитична химияЧаст 1.2 2003 г
6. Въпроси за сигурност(обратна връзка):
1. Какво определя структурата на полипептидната верига като цяло?
2. До какво води денатурацията на протеина?
3. Как се нарича изоелектричната точка?
4. Кои аминокиселини се наричат незаменими?
5. Как се образуват протеините в нашето тяло?
Свързана информация.
