A szénhidrogén szubsztituensek természete alapján az aminokat a következőkre osztjuk

Az aminok általános szerkezeti jellemzői

Csakúgy, mint az ammónia molekulában, bármely amin molekulájában a nitrogénatomnak van egy magányos elektronpárja, amely a torz tetraéder egyik csúcsára irányul:

Emiatt az aminok, mint az ammónia, jelentősen kifejezett bázikus tulajdonságokkal rendelkeznek.

Így az aminok, hasonlóan az ammóniához, reverzibilisen reagálnak a vízzel, gyenge bázisokat képezve:

A hidrogénkation és a nitrogénatom közötti kötés az amin molekulában a nitrogénatom magányos elektronpárja miatt donor-akceptor mechanizmus segítségével valósul meg. A telített aminok erősebb bázisok az ammóniához képest, mert az ilyen aminokban a szénhidrogén szubsztituensek pozitív induktív (+I) hatást fejtenek ki. Ebben a tekintetben a nitrogénatom elektronsűrűsége nő, ami megkönnyíti a H + kationnal való kölcsönhatását.

Az aromás aminok, ha az aminocsoport közvetlenül kapcsolódik az aromás gyűrűhöz, gyengébb bázikus tulajdonságokat mutatnak az ammóniához képest. Ennek az az oka, hogy a nitrogénatom magányos elektronpárja a benzolgyűrű aromás π-rendszere felé tolódik el, aminek következtében a nitrogénatomon csökken az elektronsűrűség. Ez viszont az alapvető tulajdonságok csökkenéséhez vezet, különösen a vízzel való kölcsönhatás képességének csökkenéséhez. Például az anilin csak azzal reagál erős savak, és gyakorlatilag nem reagál vízzel.

Telített aminok kémiai tulajdonságai

Mint már említettük, az aminok reverzibilisen reagálnak a vízzel:

Az aminok vizes oldatai lúgos reakciót mutatnak a keletkező bázisok disszociációja miatt:

A telített aminok erősebb bázikus tulajdonságaik miatt jobban reagálnak a vízzel, mint az ammónia.

A telített aminok alapvető tulajdonságai a sorozatban növekednek.

A szekunder telített aminok erősebb bázisok, mint az elsődleges telített aminok, amelyek viszont erősebbek, mint az ammónia. Ami a tercier aminok fő tulajdonságait illeti, akkor ha arról beszélünk a reakciókról vizes oldatok, akkor a tercier aminok alapvető tulajdonságai sokkal rosszabbul fejeződnek ki, mint a szekunder aminoké, sőt valamivel rosszabbul is, mint a primer aminoké. Ennek oka a sztérikus akadályok, amelyek jelentősen befolyásolják az amin protonálódási sebességét. Más szavakkal, három szubsztituens „blokkolja” a nitrogénatomot, és megzavarja a H + kationokkal való kölcsönhatását.

Kölcsönhatás savakkal

A szabad telített aminok és vizes oldataik egyaránt reagálnak savakkal. Ebben az esetben sók képződnek:

Mivel a telített aminok bázikus tulajdonságai kifejezettebbek, mint az ammóniáé, az ilyen aminok még gyenge savakkal is reagálnak, mint például a szénsav:

Az aminsók olyan szilárd anyagok, amelyek vízben jól és nem poláros szerves oldószerekben rosszul oldódnak. Az aminsók lúgokkal való kölcsönhatása szabad aminok felszabadulásához vezet, hasonlóan az ammónia kiszorulásához, amikor lúgok hatnak az ammóniumsókra:

2. Az elsődleges telített aminok reakcióba lépnek salétromsav a megfelelő alkoholok, nitrogén N2 és víz képződésével. Például:

Ennek a reakciónak a jellegzetessége a nitrogéngáz képződése, ezért minőségi a primer aminokra, és arra szolgál, hogy megkülönböztesse őket a szekunder és tercier aminoktól. Meg kell jegyezni, hogy ezt a reakciót leggyakrabban úgy hajtják végre, hogy az amint nem magával a salétromsav-oldattal, hanem egy salétromsav-só (nitrit) oldatával keverik össze, majd ehhez a keverékhez erős ásványi savat adnak. Amikor a nitritek kölcsönhatásba lépnek erős ásványi savakkal, salétromsav képződik, amely azután reagál az aminnal:

A szekunder aminok hasonló körülmények között olajos folyadékokat, úgynevezett N-nitrozaminokat adnak, de ez a reakció a valóságban Egységes államvizsga-feladatok nem található meg a kémiában. A tercier aminok nem lépnek reakcióba salétromsavval.

Az aminok teljes égése szén-dioxid, víz és nitrogén képződéséhez vezet:

Kölcsönhatás halogén-alkánokkal

Figyelemre méltó, hogy pontosan ugyanazt a sót kapjuk hidrogén-kloridnak egy jobban szubsztituált aminra való reagáltatásával. Esetünkben, amikor a hidrogén-klorid reakcióba lép dimetil-aminnal:

Aminok előállítása:

1) Ammónia alkilezése halogén-alkánokkal:

Ammóniahiány esetén amin helyett sóját nyerik:

2) Redukció fémekkel (hidrogénné az aktivitási sorozatban) in savas környezet:

majd az oldatot lúggal kezeljük a szabad amin felszabadítása érdekében:

3) Az ammónia reakciója alkoholokkal, amikor keveréküket hevített alumínium-oxidon vezetik át. Az alkohol/amin aránytól függően primer, szekunder vagy tercier aminok képződnek:

Az anilin kémiai tulajdonságai

Anilin - az aminobenzol triviális neve, amelynek képlete:

Amint az az ábrán látható, az anilinmolekulában az aminocsoport közvetlenül kapcsolódik az aromás gyűrűhöz. Az ilyen aminok, mint már említettük, sokkal kevésbé kifejezett bázikus tulajdonságokkal rendelkeznek, mint az ammónia. így különösen az anilin gyakorlatilag nem lép reakcióba vízzel és gyenge savakkal, például szénsavval.

Anilin reakciója savakkal

Az anilin erős és közepes erősségű szervetlen savakkal reagál. Ebben az esetben fenil-ammóniumsók képződnek:

Anilin reakciója halogénekkel

Ahogy a fejezet legelején elhangzott, az aromás aminokban lévő aminocsoport az aromás gyűrűbe húzódik, ami viszont csökkenti a nitrogénatomon lévő elektronsűrűséget, és ennek eredményeként növeli aromás mag. Az aromás gyűrű elektronsűrűségének növekedése azt a tényt eredményezi, hogy az elektrofil szubsztitúciós reakciók, különösen a halogénekkel való reakciók sokkal könnyebben mennek végbe, különösen az aminocsoporthoz képest orto és para helyzetben. Így az anilin könnyen reagál brómos vízzel, fehér csapadékot képezve a 2,4,6-tribróm-anilinből:

Ez a reakció kvalitatív az anilin esetében, és gyakran lehetővé teszi annak azonosítását többek között szerves vegyületek.

Anilin reakciója salétromsavval

Az anilin reagál a salétromsavval, de a reakció sajátossága és összetettsége miatt nem jelenik meg a valódi kémia egységes államvizsgán.

Anilin alkilezési reakciók

Az anilin nitrogénatomon halogénezett szénhidrogénekkel történő szekvenciális alkilezésével szekunder és tercier aminok állíthatók elő:

Anilin beszerzése

1. A nitrobenzol redukálása fémekkel erős, nem oxidáló savak jelenlétében:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = +Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl - + NaOH = C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

Bármely fém, amely a hidrogén előtt található az aktivitási sorozatban, felhasználható fémként.

Klór-benzol reakciója ammóniával:

C 6 H 5 −Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Az aminosavak kémiai tulajdonságai

Aminosavak olyan vegyületek, amelyekben kétféle molekula található funkcionális csoportok– amino (-NH 2) és karboxi (-COOH) csoportok.

Más szóval, az aminosavak származékoknak tekinthetők karbonsavak, amelyek molekuláiban egy vagy több hidrogénatomot aminocsoportok helyettesítenek.

Így, általános képlet Az aminosavak (NH 2) x R(COOH) y-ként írhatók fel, ahol x és y legtöbbször eggyel vagy kettővel egyenlő.

Mivel az aminosavmolekulák aminocsoportot és karboxilcsoportot is tartalmaznak, ezért mutatnak kémiai tulajdonságai hasonló az aminokhoz és a karbonsavakhoz.

Az aminosavak savas tulajdonságai

Sók képzése lúgokkal és alkálifém-karbonátokkal

Aminosavak észterezése

Az aminosavak reagálhatnak alkoholokkal való észterezéssel:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Az aminosavak alapvető tulajdonságai

1. Sók képződése savakkal való kölcsönhatás során

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl —

2. Kölcsönhatás salétromsavval

NH 2 -CH 2 -COOH + HNO 2 → HO-CH 2 -COOH + N 2 + H 2 O

Megjegyzés: a salétromsavval való kölcsönhatás ugyanúgy megy végbe, mint a primer aminokkal

3. Alkilezés

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I —

4. Aminosavak kölcsönhatása egymással

Az aminosavak egymással reakcióba lépve peptideket képezhetnek - olyan vegyületeket, amelyek molekuláiban a –C(O)-NH- peptidkötést tartalmazzák.

Ugyanakkor meg kell jegyezni, hogy két különböző aminosav reakciója esetén, bizonyos specifikus szintézisfeltételek betartása nélkül, különböző dipeptidek képződése egyidejűleg megy végbe. Így például a glicin és az alanin fenti reakciója helyett, amely glicilananinhoz vezet, alanilglicinhez vezető reakció fordulhat elő:

Ezenkívül a glicin molekula nem feltétlenül lép reakcióba az alanin molekulával. Peptizálási reakciók a glicinmolekulák között is előfordulnak:

És alanin:

Ezen túlmenően, mivel a keletkező peptidek molekulái az eredeti aminosavmolekulákhoz hasonlóan aminocsoportokat és karboxilcsoportokat tartalmaznak, a peptidek maguk is reakcióba léphetnek aminosavakkal és más peptidekkel az új peptidkötések kialakulása miatt.

Az egyes aminosavakat szintetikus polipeptidek vagy úgynevezett poliamid rostok előállítására használják. Így különösen a 6-aminohexán (ε-aminokapronsav) polikondenzációjával a nejlont az iparban szintetizálják:

A kapott nejlongyantát textilszálak és műanyagok előállítására használják.

Aminosavak belső sóinak képződése vizes oldatban

Vizes oldatokban az aminosavak túlnyomórészt belső sók - bipoláris ionok (ikerionok) formájában léteznek:

Az aminosavak megszerzése

1) Klórozott karbonsavak reakciója ammóniával:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 = NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) A fehérjék lebontása (hidrolízise) erős ásványi savak és lúgok oldatainak hatására.

Az aminosavak szervesek amfoter vegyületek. Két ellentétes természetű funkciós csoportot tartalmaznak a molekulában: egy bázikus tulajdonságú aminocsoportot és egy savas tulajdonságú karboxilcsoportot. Az aminosavak savakkal és bázisokkal egyaránt reagálnak:

H2N-CH2-COOH + HCl → Cl [H3N-CH2-COOH],

H 2 N -CH 2 -COOH + NaOH → H 2 N-CH 2 -COONa + H 2 O.

Amikor az aminosavakat vízben oldjuk, a karboxilcsoport eltávolít egy hidrogéniont, amely kapcsolódhat az aminocsoporthoz. Ebben az esetben belső só képződik, amelynek molekulája egy bipoláris ion:

H2N-CH2-COOH + H3N-CH2-COO-.

Az aminosavak sav-bázis átalakulása a különböző környezetekben a következő általános diagrammal ábrázolható:

Az aminosavak vizes oldatai a funkciós csoportok számától függően semleges, lúgos vagy savas környezettel rendelkeznek. Így a glutaminsav savas oldatot képez (két -COOH csoport, egy -NH 2), a lizin lúgos oldatot (egy -COOH csoport, kettő -NH 2).

A primer aminokhoz hasonlóan az aminosavak salétromsavval reagálnak, az aminocsoport hidroxocsoporttá, az aminosav pedig hidroxisavvá alakul:

H 2N-CH(R)-COOH + HNO 2 → HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

A felszabaduló nitrogén mennyiségének mérése lehetővé teszi az aminosav mennyiségének meghatározását ( Van Slyke módszer).

Az aminosavak hidrogén-klorid gáz jelenlétében reagálhatnak alkoholokkal, és észterré (pontosabban egy észter hidrokloridsójává) alakulhatnak:

H 2 N-CH(R)-COOH + R’OH H 2 N-CH(R)-COOR’ + H 2 O.

Az aminosav-észterek nem rendelkeznek bipoláris szerkezettel, és illékony vegyületek.

Az aminosavak legfontosabb tulajdonsága, hogy képesek kondenzálódni peptidekké.

Kvalitatív reakciók.

1) Minden aminosavat ninhidrin oxidál

kék-lila színű termékek képződésével. A prolin iminosav sárga színt ad a ninhidrinnel. Ez a reakció felhasználható aminosavak spektrofotometriás mérésére.

2) Ha az aromás aminosavakat tömény salétromsavval hevítjük, a benzolgyűrű nitrálódik, és sárga színű vegyületek képződnek. Ezt a reakciót nevezik xantoprotein(a görög xanthos szóból - sárga).

Az aminosavak savak és aminok tulajdonságait is mutatják. Tehát sókat képeznek (a karboxilcsoport savas tulajdonságai miatt):

NH 2 CH 2 COOH + NaOH (NH 2 CH 2 COO) Na + H 2 O

glicin-nátrium-glicinát

És észterek(hasonlóan más szerves savakhoz):

NH 2 CH 2 COOH + C 2 H 5 OHNH 2 CH 2 C(O)OC 2 H 5 + H 2 O

glicin-etil-glicinát

Erősebb savakkal az aminosavak bázis tulajdonságait mutatják, és sókat képeznek az aminocsoport bázikus tulajdonságai miatt:

glicin-wisteria-klorid

A legegyszerűbb fehérje egy olyan polipeptid, amely szerkezetében legalább 70 aminosavat tartalmaz, és molekulatömege meghaladja a 10 000 Da-t (dalton). Dalton - a fehérjék tömegének mértékegysége, 1 dalton egyenlő 1,66054·10 -27 kg-mal (szén tömegegység). A kevesebb aminosavból álló hasonló vegyületeket peptidek közé sorolják. Egyes hormonok természetükben peptidek - inzulin, oxitocin, vazopresszin. Egyes peptidek az immunitás szabályozói. Egyes antibiotikumok (ciklosporin A, gramicidinek A, B, C és S), alkaloidok, méhek és darazsak, kígyók toxinjai, mérgező gombák (a varangygomba phalloidin és amanitin), kolera és botulinum toxinok stb. peptid jellegűek.

A fehérjemolekulák szerkezeti szerveződésének szintjei.

A fehérje molekula összetett szerkezetű. A fehérjemolekulák szerkezeti szerveződésének több szintje van - elsődleges, másodlagos, harmadlagos és kvaterner szerkezetek.

Elsődleges szerkezet A kifejezést proteinogén aminosavak lineáris szekvenciájaként határozzuk meg, amelyek peptidkötésekkel kapcsolódnak össze (5. ábra):

5. ábra. A fehérje molekula elsődleges szerkezete

A fehérjemolekula elsődleges szerkezete genetikailag meghatározott minden egyes fehérjére a hírvivő RNS nukleotidszekvenciájában. Az elsődleges szerkezet meghatározza a fehérjemolekulák magasabb szintű szerveződését is.

Másodlagos szerkezet - a fehérjemolekula egyes szakaszainak konformációja (azaz térbeli elhelyezkedése). A fehérjék másodlagos szerkezetét egy -hélix, -struktúra (hajtogatott lapszerkezet) ábrázolhatja (6. ábra).

6. ábra. A fehérje másodlagos szerkezete

A fehérje másodlagos szerkezete megmarad hidrogénkötések peptidcsoportok között.

Harmadlagos szerkezet - a teljes fehérjemolekula konformációja, i.e. a teljes polipeptidlánc térbeli elrendeződése, beleértve az oldalgyökök elrendezését is. Jelentős számú fehérje esetében a hidrogénatomok koordinátái kivételével az összes fehérjeatom koordinátáját röntgendiffrakciós analízissel kaptuk meg. A tercier szerkezet kialakításában és stabilizálásában minden típusú kölcsönhatás részt vesz: hidrofób, elektrosztatikus (ionos), diszulfid kovalens kötések, hidrogénkötések. Ezekben a kölcsönhatásokban aminosav-gyökök vesznek részt. A harmadlagos szerkezetet tartó kötések közül kiemelendő: a) diszulfidhíd (- S - S -); b) észterhíd (a karboxilcsoport és a hidroxilcsoport között); c) sóhíd (a karboxilcsoport és az aminocsoport között); d) hidrogénkötések.

A fehérje molekula alakja szerint, amelyet a harmadlagos szerkezet határoz meg, a fehérjék következő csoportjait különböztetjük meg:

1) Globuláris fehérjék , amelyek gömbölyű (gömb) alakúak. Ilyen fehérjék közé tartozik például a mioglobin, amely 5 α-helikális szegmenst tartalmaz, és nincs β-redő, az immunglobulinok, amelyeknek nincs α-hélix, a másodlagos szerkezet fő elemei a β-redők

2) Fibrilláris fehérjék . Ezek a fehérjék megnyúlt fonal alakúak, szerkezeti funkciót töltenek be a szervezetben. Az elsődleges szerkezetben ismétlődő szakaszaik vannak, és az egészre nézve meglehetősen egységes szerkezetet alkotnak polipeptid lánc másodlagos szerkezet. Így az α - keratin fehérje (a köröm, haj, bőr fő fehérjekomponense) kiterjesztett α - hélixekből épül fel. Vannak kevésbé elterjedt másodlagos szerkezeti elemek, például a kollagén polipeptidláncai, amelyek baloldali hélixeket képeznek, amelyek paraméterei élesen eltérnek az α-hélixek paramétereitől. A kollagénrostokban három helikális polipeptidlánc csavarodik egyetlen jobbkezes szuperhélixbe (7. ábra):

7. ábra A kollagén harmadlagos szerkezete

A fehérje negyedidős szerkezete. A fehérjék kvaterner szerkezete arra utal, hogy az egyes (azonos vagy eltérő) tercier szerkezetű polipeptidláncok hogyan helyezkednek el a térben, ami szerkezetileg és funkcionálisan egységes makromolekuláris képződmény (multimer) kialakulásához vezet. Nem minden fehérjének van kvaterner szerkezete. Kvaterner szerkezetű fehérje például a hemoglobin, amely 4 alegységből áll. Ez a fehérje részt vesz a gázok szállításában a szervezetben.

Töréskor diszulfid és gyenge típusú kötések a molekulákban, az elsődlegesen kívül minden fehérjeszerkezet megsemmisül (teljesen vagy részben), és a fehérje elveszti natív tulajdonságok (természetes, természetes (natív) állapotában benne rejlő fehérjemolekula tulajdonságai). Ezt a folyamatot ún fehérje denaturáció . A fehérjék denaturálódását okozó tényezők közé tartozik a magas hőmérséklet, az ultraibolya besugárzás, a koncentrált savak és lúgok, a nehézfémek sói és mások.

A fehérjék fel vannak osztva egyszerű (fehérjék), amelyek csak aminosavakból állnak, és összetett (fehérjék), amelyek az aminosavak mellett más nem fehérjetartalmú anyagokat is tartalmaznak, például szénhidrátokat, lipideket, nukleinsavakat. Az összetett fehérje nem fehérje részét protetikus csoportnak nevezzük.

Egyszerű fehérjék, amely csak aminosav-maradékokból áll, széles körben elterjedt az állat- és növényvilágban. Jelenleg ezeknek a vegyületeknek nincs egyértelmű osztályozása.

Hisztonok

Viszonylag alacsony molekulatömegűek (12-13 ezer), túlsúlyban a lúgos tulajdonságok. Főleg sejtmagokban lokalizálódik, gyenge savakban oldódik, ammónia és alkohol kicsapja. Csak harmadlagos szerkezettel rendelkeznek. Természetes körülmények között szorosan kötődnek a DNS-hez, és a nukleoproteinek részét képezik. A fő funkció a genetikai információ átvitelének szabályozása a DNS-ből és RNS-ből (az átvitel blokkolható).

Protaminok

Ezeknek a fehérjéknek a legalacsonyabb molekulatömege (akár 12 ezer). Kifejezett alapvető tulajdonságokat mutat. Vízben és gyenge savakban jól oldódik. A csírasejtekben található, és a kromatin fehérje nagy részét alkotják. A hisztonokhoz hasonlóan komplexet képeznek a DNS-sel, és kémiai stabilitást biztosítanak a DNS-nek, de a hisztonokkal ellentétben nem töltenek be szabályozó funkciót.

Glutelinek

A gabonafélék és néhány más haszonnövény magjából származó gluténben található növényi fehérjék a növények zöld részeiben. Vízben, sóoldatokban és etanolban nem oldódik, de jól oldódik gyenge lúgos oldatokban. Minden esszenciális aminosavat tartalmaznak, és teljes értékű élelmiszerek.

Prolaminok

Növényi fehérjék. Gabonanövények gluténjében található. Csak 70%-ban oldódnak alkoholban (ezt a fehérjék magas prolin- és apoláris aminosavtartalma magyarázza).

Proteinoidok.

A proteinoidok közé tartoznak a tartószövetek (csont, porc, szalagok, inak, köröm, haj) fehérjéi, amelyekre jellemző a magas kéntartalom. Ezek a fehérjék vízben oldhatatlanok vagy rosszul oldódnak, a proteinek közé tartozik a keratin, a kollagén és a fibroin.

Albumin

Ezek alacsony savasságú fehérjék molekulatömeg(15-17 ezer), vízben és gyenge sóoldatban oldódik. Semleges sók által kicsapva 100%-os telítettségnél. Részt vesznek a vér ozmotikus nyomásának fenntartásában, és különféle anyagokat szállítanak a vérrel. Vérszérumban, tejben, tojásfehérjében található.

Globulinok

Molekulatömege 100 ezerig Vízben oldhatatlan, de gyenge sóoldatokban és kevésbé tömény oldatban csapadékban oldódik (már 50%-os telítettségnél). Növényi magvakban, különösen hüvelyesekben és olajos magvakban találhatók; vérplazmában és néhány más biológiai folyadékban. Elvégzik az immunvédelem funkcióját, és biztosítják a szervezet ellenálló képességét a vírusos fertőző betegségekkel szemben.

1.Aminósavak kiállítás amfoter tulajdonságok valamint savak és aminok, valamint konkrét tulajdonságok, e csoportok együttes jelenléte miatt. Vizes oldatokban az AMK belső sók (bipoláris ionok) formájában fordul elő. A monoamino-monokarbonsavak vizes oldatai lakmuszra semlegesek, mert molekuláik tartalmazzák egyenlő számú-NH 2 - és -COOH csoportok. Ezek a csoportok egymással kölcsönhatásba lépve belső sókat képeznek:

Egy ilyen molekulának két helyen ellentétes töltése van: pozitív NH 3 + és negatív a karboxil –COO - töltése. Ebben a tekintetben az AMK belső sóját bipoláris ionnak vagy Zwitter-ionnak (Zwitter - hibrid) nevezik.

A bipoláris ion savas környezetben kationként viselkedik, mivel a karboxilcsoport disszociációja elnyomódik; lúgos környezetben - anionként. Minden aminosavra specifikus pH-értékek vannak, amelyekben az oldatban lévő anionos formák száma megegyezik a kationos formák számával. Azt a pH-értéket, amelynél az AMK molekula teljes töltése 0, az AMK izoelektromos pontjának (pI AA) nevezzük.

A monoamino-dikarbonsavak vizes oldatai savas reakciót mutatnak:

HOOC-CH 2 -CH-COOH « - OOC-CH 2 -CH–COO - + H +

A monoamino-dikarbonsavak izoelektromos pontja savas környezetben van, és az ilyen AMA-kat savasnak nevezik.

A diamino-monokarbonsavak vizes oldatokban bázikus tulajdonságokkal rendelkeznek (meg kell mutatni a víz részvételét a disszociációs folyamatban):

NH 2 -(CH 2) 4 -CH-COOH + H 2 O « NH 3 + -(CH 2) 4 -CH–COO - + OH -

A diamino-monokarbonsavak izoelektromos pontja pH>7, és az ilyen AMA-kat bázikusnak nevezzük.

Mivel bipoláris ionok, az aminosavak amfoter tulajdonságokat mutatnak: savakkal és bázisokkal egyaránt képesek sókat képezni:

Kölcsönhatás sósav A HCl sót termel:

R-CH-COOH + HCl® R-CH-COOH

NH 2 NH 3 + Cl -

A bázissal való kölcsönhatás só képződéséhez vezet:

R-CH(NH 2)-COOH + NaOH ® R-CH(NH 2)-COONa + H 2 O

2. Komplexek képződése fémekkel– kelát komplex. A glikol (glicin) rézsójának szerkezete a következő képlettel ábrázolható:

Az emberi szervezetben elérhető réz szinte teljes mennyisége (100 mg) fehérjékhez (aminosavakhoz) kötődik ezeknek a stabil, karom alakú vegyületeknek a formájában.

3. Más savakhoz hasonló aminosavak észtereket, halogén-anhidrideket, amidokat képeznek.

4. Dekarboxilezési reakciók speciális dekarboxiláz enzimek részvételével fordulnak elő a szervezetben: a keletkező aminokat (triptamin, hisztamin, szerotinin) biogén aminoknak nevezik, és az emberi test számos fiziológiai funkciójának szabályozói.

5. Kölcsönhatás formaldehiddel(aldehidek)

R-CH-COOH + H 2 C=O ® R-CH-COOH

A formaldehid megköti az NH 2 csoportot, a -COOH csoport szabad marad és lúggal titrálható. Ezért ezt a reakciót az aminosavak mennyiségi meghatározására használják (Sørensen-módszer).

6. Kölcsönhatás salétromsavval hidroxisavak képződéséhez és nitrogén felszabadulásához vezet. A felszabaduló nitrogén N2 térfogata alapján meghatározzuk annak mennyiségi tartalmát a vizsgált objektumban. Ezt a reakciót az aminosavak mennyiségi meghatározására használják (Van-Slyke módszer):

R-CH-COOH + HNO 2 ® R-CH-COOH + N 2 + H 2 O

Ez az egyik módja az AMK dezaminálásának a testen kívül

7. Aminosavak acilezése. Az AMK aminocsoportja már szobahőmérsékleten acilezhető savkloridokkal és -anhidridekkel.

A rögzített reakció terméke acetil-α-amino-propionsav.

Az AMK acilszármazékait széles körben használják fehérjékben való szekvenciájuk tanulmányozására és peptidek szintézisére (az aminocsoport védelme).

8.Specifikus tulajdonságok amino- és karboxilcsoportok jelenlétével és kölcsönös befolyásolásával kapcsolatos reakciók - peptidek képződése. Közös tulajdon a-AMK az polikondenzációs folyamat, ami peptidek képződéséhez vezet. A reakció eredményeként amidkötések jönnek létre az egyik AMK karboxilcsoportja és egy másik AMK aminocsoportja közötti kölcsönhatás helyén. Más szavakkal, a peptidek aminocsoportok és aminosavak karboxilcsoportjainak kölcsönhatása eredményeként keletkező amidok. Az ilyen vegyületekben található amidkötést peptidkötésnek nevezzük (a peptidcsoport és a peptidkötés szerkezetét vizsgáljuk: háromközpontú p, p-konjugált rendszer)

A molekulában lévő aminosavak számától függően megkülönböztetünk di-, tri-, tetrapeptideket stb. polipeptidekig (100 AMK-maradékig). Az oligopeptidek 2-10 AMK-maradékot, a fehérjék 100-nál több AMK-maradékot tartalmaznak.B általános nézet A polipeptid lánc a diagrammal ábrázolható:

H 2 N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-... -NH-CH-COOH

Ahol R1, R2, ... Rn aminosav gyököket jelent.

A fehérjék fogalma.

Az aminosavak legfontosabb biopolimerjei a fehérjék - fehérjék. Az emberi szervezetben körülbelül 5 millió van. különböző fehérjék, amelyek a bőrt, az izmokat, a vért és más szöveteket alkotják. A fehérjék (fehérjék) innen kapták a nevüket görög szó„protók” - az első, a legfontosabb. A fehérjék számos fontos funkciót látnak el a szervezetben: 1. Építési funkció; 2. Szállítási funkció; 3. Védő funkció; 4. Katalitikus funkció; 5. Hormonális működés; 6. Táplálkozási funkció.

Minden természetes fehérjék aminosav monomerekből jönnek létre. Amikor a fehérjéket hidrolizálják, AMK keveréke képződik. 20 ilyen AMK van.

4. Szemléltető anyag: előadás

5. Irodalom:

Alapirodalom:

1. Bioszerves kémia: tankönyv. Tyukavkina N.A., Baukov Yu.I. 2014

1. Seitembetov T.S. Kémia: tankönyv - Almaty: EVERO LLP, 2010. - 284 p.
2. Bolysbekova S. M. A biogén elemek kémiája: képzési kézikönyv- Semey, 2012. - 219 p. : iszap
3. Verentsova L.G. Szervetlen, fizikai és kolloid kémia: tankönyv - Almaty: Evero, 2009. - 214 p. : ill.
4. Fizikai és kolloid kémia / Szerkesztette: A. P. Belyaev - M.: GEOTAR MEDIA, 2008
5. Verentseva L.G. Szervetlen, fizikai és kolloid kémia, (ellenőrző tesztek) 2009

További olvasnivaló:

1. Ravich-Scherbo M.I., Novikov V.V. Fizikai és kolloid kémia. M. 2003.

2. Slesarev V.I. Kémia. Az élő kémia alapjai. Szentpétervár: Himizdat, 2001

3. Ershov Yu.A. Általános kémia. Biofizikai kémia. A biogén elemek kémiája. M.: VSh, 2003.

4. Asanbaeva R.D., Ilyasova M.I. Elméleti alapoképületek és reakcióképesség biológiailag fontos szerves vegyületek. Almati, 2003.

1. Útmutató a laboratóriumi gyakorlatokhoz itt bioszerves kémia szerkesztette N.A. Tyukavkina. M., Bustard, 2003.
2. Glinka N.L. Általános kémia. M., 2003.
3. Ponomarev V.D. Analitikai kémia 1.2 rész 2003

6. Biztonsági kérdések(visszacsatolás):

1. Mi határozza meg a polipeptidlánc egészének szerkezetét?

2. Mihez vezet a fehérjedenaturáció?

3. Hogyan nevezzük az izoelektromos pontot?

4. Milyen aminosavakat nevezünk esszenciálisnak?

5. Hogyan keletkeznek a fehérjék a szervezetünkben?

Kapcsolódó információk.