수소 결합은 단백질 구조 형성에 중요한 역할을 합니다. 생체고분자에서 약한 상호작용의 역할

(문서)

Fromberg A.E. 지리학. 시험지에 대한 답변. 9학년(문서)

통합 상태 시험. 사회 과학. 티켓에 대한 답변(문서)

소콜로바 S.A. 물리학. 시험지에 대한 답변. 9학년 + 치트시트(문서)

전기 안전 티켓(질문)

파노프 S.V. 벨로루시 9등급 역사 티켓(문서)

미로노프 S.K. 생명안전의 기본. 시험지에 대한 답변. 9학년(서류)

Fromberg A.E. 지리학 9학년. 시험지 답변 + 치트 시트(문서)

치트 시트 - 생물학 티켓에 대한 답변(침대 시트)

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질문 79. 단백질의 1차, 2차, 3차 및 4차 구조 - 이 구조의 보존을 보장하는 화학 결합. 단백질의 변성 및 재생.

기본 구조 - 폴리펩티드 사슬의 아미노산 서열. 중요한 기능 기본 구조~이다 보수적인 동기- 단백질 기능에 중요한 역할을 하는 아미노산의 조합. 그 과정에서 보수적인 동기가 보존됩니다. 진화종의 경우, 알려지지 않은 단백질의 기능을 예측하는 데 종종 사용될 수 있습니다.
2차 구조- 안정화된 폴리펩티드 사슬 단편의 국소적 순서 수소결합. 다음은 가장 일반적인 유형의 단백질 2차 구조입니다.
- ?-나선- 장축 주위의 단단한 코일 단백질의 분자오른 손잡이가 우세합니다.
- α-시트(접힌 층)는 서로 상대적으로 멀리 떨어져 있는 아미노산 또는 서로 다른 단백질 사슬 사이에 수소 결합이 형성된 여러 개의 지그재그형 폴리펩티드 사슬입니다.

3차 구조- 폴리펩티드 사슬의 공간 구조(단백질을 구성하는 원자의 공간 좌표 집합).

3폴리아민알칼로이드(유도체) 푸트레신 , 스퍼미딘그리고 스페르민).

의료알칼로이드 함유 식물의 사용은 오랜 역사를 가지고 있습니다. 19세기에 최초의 알칼로이드가 순수한 형태로 얻어졌을 때, 즉시 임상 실습에서 다음과 같은 용도로 사용되었습니다. 약 . 많은 알칼로이드는 여전히 의학에 사용됩니다(보통 소금 형태). :

알칼로이드	약리작용
아이말린	항부정맥제
아트로핀 , 스코폴라민 , 히오시아민	항콜린제
빈블라스틴 , 빈크리스틴	항종양
빈카민	혈관확장제, 항고혈압제
코데인	진해제
코카인	마취제
콜히친	구제책 통풍

생물학적 거대분자에서 약한 상호작용의 역할에 대해 이야기해 봅시다. 비록 약하긴 하지만, 살아있는 유기체에 미치는 영향은 결코 작지 않습니다. 생체 고분자의 약한 결합 유형은 모든 다양성을 결정합니다. 생물학적 과정, 언뜻보기에는 유전 정보 전달, 효소 촉매 작용, 신체의 완전성 보장, 자연 분자 기계의 작동 등 서로 관련이 없습니다. 그리고 "약함"의 정의는 오해의 소지가 있어서는 안 됩니다. 이러한 상호 작용의 역할은 엄청납니다.

이 연구는 2015년 생물학-21세기 과학 컨퍼런스에서 개최된 대중 과학 기사 공모전의 일환으로 출판되었습니다.

기사 이름이 왜 이렇게 됐나요? 비교적 최근까지 화학(특히 생화학)의 약한 상호작용에 대한 관심이 충분하지 않았기 때문입니다. 연구자들은 대략 다음과 같이 추론했습니다. “공유 결합이 강하므로 모든 물질의 특성은 주로 원자 간의 공유 상호 작용의 특성에 의해 결정됩니다. 그리고 약한 상호작용 - 수소, 이온, 정전기 결합- 물질의 특성 형성에 대한 역할이 부차적이기 때문에 이것이 약한 이유입니다.” 약한 상호 작용에 대한 적절한 관심이 나타난 것은 초분자 및 배위 화학과 같은 화학의 비고전적 방향의 발전과 함께였습니다. 더욱이, 원자와 분자 사이의 약한 상호작용이 종종 살아있는 세포의 기능에 중요한 역할을 한다는 것이 밝혀졌습니다.

사실은 "약한" 정의에서 발생하는 눈에 띄는 단점(예를 들어 수소 결합은 "강한" 공유 결합보다 15~20배 덜 강함)과 함께 우리가 관심을 갖고 있는 상호 작용 장점이 있습니다. 발생 및 파열이 훨씬 쉽습니다. 공유결합이 형성되거나 끊어지기 위해서는 다음이 필요하다. 화학 반응에너지 소비, 인상적인 기간 지속, 촉매 필요 등. 그리고 약한 상호작용이 형성되기 위해서는 분자 구조의 변화만으로도 충분합니다*. 그리고 언급된 경우 살아있는 세포복잡한 분자 기계로 간주되면 가장 미묘한 제어의 지렛대가 되는 것은 약한 상호 작용이며, 가장 중요하게는 외부 환경의 변화에 신속하게 반응합니다.

* - 이러한 상호 작용에 대한 부주의는 생물학자, 약사, 심지어 환자에게도 큰 비용이 듭니다. 약물 선택성과 내성 발달을 위한 교활한 진화 계획의 핵심은 생체분자의 형태 역학 분야에 있는 경우가 많습니다. » . - 에드.

하나의 체인으로 연결됨

그림 1. 20세기 20~30년대의 단백질 구조에 대한 가정.

그러나 불과 수십 년 전까지만 해도 생물계에서 약한 상호작용이 이러한 역할을 한다는 사실을 아는 사람은 아무도 없었습니다. 예를 들어, 19세기 말에 에밀 피셔(Emil Fischer)는 단백질이 선형 폴리아미드α-아미노산 잔기로 구성됩니다. 요즘에는 이 아이디어가 공리가 되었습니다. 요즘에는 20세기 1분기에 가장 존경받는 과학자들이 피셔의 정확성을 의심하고 단백질 구조에 대한 여러 가지 가정을 표현했다는 사실을 기억하는 사람이 거의 없습니다. 현재는 순전히 역사적 관심을 갖고 있지만 매우 독창적입니다(그림 1). . 그들의 추론 과정은 대략 다음과 같습니다. Fischer에 따르면 단백질이 선형 중합체라면 이는 임의의 공으로 접히는 실 모양의 분자여야 합니다. 그러한 분자는 어떻게 작동합니까? 생물학적 기능? 그 당시 구형 단백질에 대한 아이디어가 이미 떠올랐다는 점을 덧붙여야 합니다. 언뜻 보면 단백질 분자의 조밀한 구형 모양은 독일 화학자의 생각과 상충되었습니다.

지난 세기 20~30년대의 아이디어에 비추어 볼 때, 단백질 소구체는 안정적인 6원 고리로 구성된 가교 중합체이며, 물론 강한 결합으로 연결됩니다. 공유결합. 러시아 화학자(그리고 석탄 가스 마스크의 창시자)의 아이디어에 따르면 N.D. 예를 들어 Zelinsky의 단백질은 아미노산의 내부 아미드인 디케토피페라진 고리로 구성됩니다. 다른 많은 화학자들은 단백질 소구를 질소 복소환을 포함하는 응축된 다방향족 시스템으로 제시했으며, 단백질 가수분해물에 아미노산의 존재는 가수분해 중 복소환이 열리면서 발생하는 인공물이라고 생각합니다.

20세기가 되어서야 리누스 폴링(Linus Pauling), 로절린드 프랭클린(Rosalind Franklin), 제임스 왓슨(James Watson), 프란시스 크릭(Francis Crick), 모리스 윌킨스(Maurice Wilkins) 등 뛰어난 과학자들의 노력을 통해 약한 상호작용으로 인해 생체고분자의 안정적인 구조를 형성할 수 있는 가능성이 밝혀졌습니다. J. Watson, F. Crick 및 M. Wilkins는 "이 분야의 발견"으로 1962년 노벨 생리의학상을 수상했습니다. 분자 구조핵산과 유전 정보 전달에 대한 중요성.” 불행히도 R. Franklin은 마땅한 상을보기 위해 살지 못했습니다 (그러나 L. Polling은 두 번 노벨상 수상자가되었습니다). 그 당시에는 단백질 소구가 가교된 다환이라면 물론 매우 안정적이겠지만 외부 요인에 반응할 수 없기 때문에 생물학적 기능을 수행할 수 없다는 것이 분명해졌습니다. 영향을 미칩니다. 그것은 "죽은" 분자일 것입니다.

이 시점에서 흥미로운 사실에 주목해야 한다. Zelinsky의 이론이 확인되지 않았음에도 불구하고 이는 디케토피페라진의 화학 형성을 촉진하는 원동력이 되었으며, 이는 여러 약물의 생성으로 이어졌습니다. 의약 활성을 갖는 것을 포함하여 디케토피페라진 성질의 2차 대사산물도 단백질의 일부는 아니지만 살아있는 자연에서 발견됩니다. 따라서 처음에는 잘못된 가설이 유용한 실제 결과를 가져왔습니다. 이는 과학에서 자주 발생하는 현상입니다.

노예. 수소결합

그림 2. 단백질의 수소 결합.

약한 상호작용의 가장 일반적인 유형 중 하나는 다음과 같습니다. 수소결합, 분자 내 극성기(수산기, 아미노기, 카르보닐기 등)가 존재할 때 발생합니다. 일반적으로 생체고분자의 거대분자에는 극성 그룹이 널리 나타납니다(천연 고무를 제외하고). 수소결합의 특징은 그 강도는 그룹 간의 거리뿐만 아니라 공간 배치에 따라 달라집니다.(그림 2). 가장 강한 결합은 형성에 관여하는 세 개의 원자가 모두 약 3Å 길이의 동일한 직선에 위치할 때 형성됩니다. 20~30°의 편차가 중요한 것으로 간주됩니다. 각도가 더 증가하면 결합이 완전히 사라질 때까지 강도가 심각하게 감소합니다. 그리고 이것은 에너지적으로 불리합니다. 따라서 수소결합은 생체고분자 구조의 안정제 역할을 하며 견고성을 부여합니다. 예를 들어 L. Pauling이 발견했습니다. α 나선- 단백질의 2차 구조 중 하나 - 질소의 수소 원자와 나선의 인접한 회전에 있는 펩타이드 결합의 카르보닐기 사이에 형성된 수소 결합에 의해 안정화됩니다. 1954년에 폴링은 "화학적 결합의 본질에 대한 연구와 복잡한 분자의 구조 설명에 대한 적용"으로 첫 번째 노벨 화학상을 받았습니다. 그는 1962년에 두 번째(또한 "유일한") 평화상을 받았지만 활동은 완전히 달랐습니다.

이중나선에 영광을

그림 3에 표시된 우아한 DNA 이중 나선은 즉시 알아볼 수 있습니다. 요즘에는 아마도 헐리우드 작품 하나도 잘 이해되지 않는 이 분자의 이미지 없이는 할 수 없을 것입니다. 자연 과학영화 제작자들은 그것에 정말 신비로운 의미를 부여합니다. 실제로 천연 DNA는 지퍼처럼 수소 결합으로 연결된 두 개의 거울상(상보적) 거대분자로 구성됩니다. 거대분자를 구성하는 뉴클레오티드에는 4개의 질소 염기가 포함되어 있으며 그 중 2개는 유도체입니다. 퓨리나(아데닌과 구아닌), 나머지 두 개는 유도체입니다. 피리미딘(티민과 시토신). 독특한 특징이들 물질은 선택적으로 서로 수소 결합을 형성할 수 있습니다. 아데닌은 티민이나 우라실과 쉽게 이중 수소 결합을 형성하지만 시토신과의 복합체는 훨씬 덜 안정적입니다. 반면에 구아닌은 시토신과 삼중 결합을 형성하는 경향이 있습니다. 즉, 베이스는 서로를 "인식"합니다. 더욱이 이러한 친화력은 너무 커서 아데닌-티민(A-T)과 구아닌-시토신(G-C) 복합체가 독립적인 물질로 결정화됩니다.

그림 3. 위로: DNA 구조를 안정화시키는 질소 염기 사이의 수소 결합. 아래에: X선 회절 데이터를 기반으로 생성된 B 형태의 DNA 한 회전 모델입니다. 원자 색상: 산소 - 빨간색, 탄소 - 회색, 수소 - 흰색, 질소 - 파란색, 인 - 노란색. www.visual-science.com의 그림.

물론, 그들은 폴리뉴클레오티드의 일부와 같은 방식으로 행동합니다. A-T와 G-C 쌍 사이의 수소 결합은 DNA의 두 가닥을 함께 연결하여 유명한 이중 나선을 형성합니다. 이와 동일한 염기 친화력으로 인해 기존 주형에 상보적인 폴리뉴클레오티드 사슬을 구성할 수 있습니다. 핵산은 유일한 과학에 알려진증식(복제)할 수 있는 분자. 이 속성을 통해 그들은 유전 정보의 전달자가 될 수 있었습니다.

G-C 쌍의 삼중 수소 결합이 A-T의 이중 수소 결합보다 더 강하다는 것은 분명합니다. 분명히 이것은 1차 아미노산과 특정 뉴클레오티드 사이의 물리화학적 친화성과 마찬가지로 형성에 중요한 역할을 했습니다. 유전암호 . G-C 쌍이 풍부한 DNA는 열 변성을 겪습니다. 전문적인 언어분자 생물학자 - DNA의 변성은 더 높은 온도에서 엄격한 의미에서 용융 과정에 적용되지 않지만 "용해"됩니다. 예를 들어 호열성 박테리아의 DNA는 100°C에 가까운 온도에서 변성되며 A-T 쌍으로만 구성된 인공 DNA는 65°C에서만 변성됩니다. DNA의 "녹는"은 다음을 통해 간접적으로 나타납니다. 하이퍼크로믹 효과- 천연 DNA 분자의 나선 내부에 포장되어 약하게 흡수되는 질소 염기에 의한 280nm 파장의 자외선 흡수가 증가합니다.

생명의 기초인 유전은 수소결합의 형성으로 귀결된다는 것이 밝혀졌습니다. 그러나 유전은 많은 사례 중 하나일 뿐입니다. 모두 분자생물학에 달려있다 분자간 인식, 그리고 이는 약한 상호작용을 기반으로 합니다. 이것들은 모두 유전 효소, 리보솜, tRNA, RNA 간섭 등입니다. 이것이 면역력입니다. 이는 수용체-리간드 상호작용의 다양한 변형입니다. 궁극적으로 - 삶 그 자체!

물론 유전 정보를 전달하는 완벽한 메커니즘을 만든 자연은 유전 정보가 어떻게 분해되는지도 처리했습니다. 피리미딘 염기 모방체 5-할로겐우라실(5-플루오로우라실, 5-브로모우라실 등)은 슈퍼뮤타겐 클래스에 속합니다. 존재 시 유전자 돌연변이의 빈도는 몇 배나 증가합니다. 아마도 5-할로겐우라실의 이러한 특성은 두 가지 호변 이성질체 형태로 존재하는 것과 관련이 있을 것입니다. 일반적인 케토 형태에서는 아데닌과 이중 수소 결합을 형성하여 티민으로 "포즈"되고, 희귀한 에놀 형태에서는 시토신과 유사체가 됩니다. 구아닌과 삼중 결합을 형성합니다(그림 .4). 5-할로겐우라실의 이러한 "이중성"은 복제의 엄격성을 위반하고 뉴클레오티드에 통합될 경우 돌연변이의 통합 가능성을 초래합니다.

그림 4. 5-할로게누라실의 돌연변이 유발 효과 메커니즘(5-브로모우라실의 예 사용)

반데르발스라는 이름의 힘

그림 5. 반데르발스 상호작용 전위의 특성 매개변수.

물론 수소결합이 약한 상호작용의 유일한 유형은 아닙니다. 반 데르 발스상호 작용은 살아있는 자연에서 그다지 중요한 역할을 하지 않습니다.

"뱀" 퍼즐 또는 비틀림 각도 이야기

생체고분자 분자는 종종 수십만, 심지어는 수백만 달톤에 달하는 매우 높은 분자량을 가지고 있습니다. 이러한 거대한 분자는 셀 수 없이 많은 원자 그룹을 포함하고 있으며 이론적으로 천문학적인 수의 형태를 취할 수 있습니다. 실제로, 표준 조건 하에서 모든 생체고분자는 살아있는 유기체에 존재하는 본래의 형태를 채택하는 경향이 있습니다. 이 역설은 당장 설명하기가 쉽지 않습니다. 실제로 유연한 분자가 연속적으로 열 운동기하학을 끝없이 바꾸시겠습니까?

대답은 폴리펩티드 분자 구조의 변화가 항상 폴리펩티드의 주쇄(전문 용어로는 "백본"이라고 함)의 원자 그룹 사이의 각도의 변화로 시작된다는 사실에 있습니다. 비틀림 각도, 표시 그리스 문자Φ(탄소-질소 결합의 경우) 및 Ψ(탄소-탄소 결합의 경우). 이론적으로 예측된 비틀림 각도 값이 모두 현실에서 실현될 수는 없는 것으로 나타났습니다.

유명한 인도 과학자 Ramachandran과 Sasisekharan은 단백질 사슬의 형태를 연구했으며, 그들의 노력의 결실은 그들의 이름을 딴 형태의 지도였습니다(그림 6). 지도의 흰색 필드는 금지된 각도 값이고, 주황색 원과 음영 처리된 것은 허용되지만 불리하며, 빨간색 원과 촘촘하게 음영 처리된 것은 단백질의 기본 형태입니다. 지도 전체가 거의 흰색으로 칠해진 것을 볼 수 있다. 따라서 살아있는 유기체의 조건 하에서 단백질의 원래 형태는 에너지적으로 가장 유리하며, 단백질은 이를 자발적으로 채택합니다. 만약 바이오폴리머가 더 큰 구조적 자유를 갖는다면, 살아있는 분자 기계의 제대로 기능하는 작동은 불가능해질 것입니다.

그림 6. 비틀림 각도에 대한 폴리펩티드 공간 구조의 의존성. 왼쪽:단백질 사슬에서 비틀림 각도 Φ 및 Ψ를 따라 회전할 때 큰 아미노산 잔기의 금지(흰색 필드) 및 허용(음영 필드) 형태에 대한 Ramachandran-Sasisekharan 지도입니다. (선형 폴리펩티드 사슬의 전체 구조적 다양성을 결정하는 것은 이러한 각도입니다.) –180°에서 +180°까지의 각도 Φ 및 Ψ 값은 가로축과 세로축을 따라 표시됩니다. 빨간색 원으로 표시된 영역에서는 α-나선 및 β-시트에 대해 모든 측면 그룹 형태가 χ 1 각도로 허용됩니다. 주황색 원으로 표시된 영역에서는 각도 χ 1 중 일부가 금지됩니다. (χ 각도는 전체적으로 접힘의 공간적 유형에 영향을 주지 않고 단백질의 아미노산 잔기의 측면 치환기에 허용되는 위치를 결정합니다.) 오른쪽:폴리펩티드 분자의 비틀림 각도 Φ 및 Ψ 지정. 단백질 사슬이 "뱀"퍼즐처럼 관찰 가능한 매우 다양한 유형의 단백질 분자 접힘을 허용하도록 허용하는 것은 바로 이것이다.

현대 컴퓨터 생물물리학은 분자의 순서(기본 구조)에 기초하여 공간 구조를 예측할 수 있도록 현실적인 생체고분자 모델을 구축하려고 노력합니다. 왜냐하면 자연에서 이것이 정확히 일어나는 일을 관찰하기 때문입니다. 단백질이 "천연" 형태로 자발적으로 접히는 과정을 소위 접는(영어에서 접다-접기, 접기). 그러나 이 과정의 물리학에 대한 이해는 여전히 이상적인 것과는 거리가 멀고, 현대의 계산 알고리즘은 비록 고무적인 결과를 제공하지만 최종적으로 경쟁에서 승리하는 것과는 여전히 거리가 멀습니다.

물에 대한 두려움, 그리고 생체분자의 구조는 그것과 어떤 관련이 있나요?

자연에 존재하는 대부분의 생체고분자는 수생 환경에서 발견됩니다. 그리고 물은 수소 결합의 3차원 네트워크에 의해 "교차 연결된" 강하게 연관된 액체입니다(그림 7). 이는 변칙적인 현상을 설명한다. 고온끓는 물: 액체 물에도 일종의 결정 격자가 있습니다. 선택적 용해도는 H2O의 구조와도 관련이 있습니다. 다양한 물질. 극성기의 존재로 인해 수소결합을 형성할 수 있는 화합물(자당, 에탄올, 암모니아)는 " 결정 격자» 물에 완벽하게 용해됩니다. 극성 그룹이 없는 물질(벤젠, 사염화탄소, 황 원소)은 수소 결합 네트워크를 "파괴"하여 물과 혼합할 수 없습니다. 따라서 첫 번째 물질 그룹을 "친수성"(물을 좋아하는)이라고하고 두 번째 그룹을 "소수성"(발수성)이라고합니다.

그림 7. 단백질의 소수성 결합. 왼쪽 상단:일반 얼음. 점선 - H-결합. 얼음의 개방형 구조에는 H 2 O 분자로 둘러싸인 작은 구멍이 보입니다. 오른쪽 상단:비극성 분자 주위에 수소 결합된 H2O 분자가 불규칙하게 패킹되어 있는 다이어그램. 아래에:물 속에 박혀 있는 단백질 분자의 물에 접근 가능한 표면. 녹색 점은 물과 접하는 원자의 중심을 나타냅니다. 녹색 선은 반 데르 발스 껍질입니다. 물 분자는 파란색 공(반경 1.4Å)으로 표시됩니다. 물에 접근할 수 있는 표면(빨간색 선)은 이 공이 물에 잠긴 분자 주위를 굴러 외부 원자의 반 데르 발스 표면에 닿을 때 중심에 의해 생성됩니다.

소수성 표면과 물의 접촉은 에너지적으로 매우 불리합니다. 물은 수소 결합을 유지하는 경향이 있지만 경계면에서는 규칙적인 3차원 네트워크가 형성될 수 없습니다(그림 7). 결과적으로 여기에서 물의 구조가 변합니다. 즉, 더 질서 있게 되고 분자는 이동성을 잃습니다. 실제로 물은 0°C 이상의 온도에서 얼게 됩니다! 당연히 물은 불리한 상호작용을 최소한으로 줄이기 위해 노력합니다. 예를 들어, 이는 물 표면의 작은 기름 방울이 하나의 큰 방울로 합쳐지는 경향이 있는 이유를 설명합니다. 실제로 기름을 서로 밀어서 접촉 표면적을 줄이려고 하는 것은 수성 매체 자체입니다.

단백질과 핵산친수성 부분과 소수성 부분을 모두 포함합니다. 그러므로 단백질 분자는 일단 수중 환경, 친수성 아미노산 잔기(글루타민, 글루탐산, 아스파라긴, 아스파르트산, 세린)가 표면에 있고 물과 접촉하고 소수성 아미노산 잔기(페닐알라닌, 트립토판, 발린, 류신, 이소류신)가 접촉하는 방식으로 소구체로 접힙니다. )는 소구체 내부에 있으며 서로 접촉합니다. 서로 소수성 접촉을 형성합니다*. 즉, 단백질이 3차 구조로 접히는 과정은 기름방울이 합쳐지는 과정과 유사하며, 아미노산 잔기의 상대적 배열에 따라 각 단백질의 3차 구조의 성질이 결정된다. 따라서 규칙 - 단백질의 모든 후속 (2차, 3차, 심지어 4차) 구조는 1차 구조에 의해 결정됩니다.

* - 이는 작은 수용성 단백질에만 해당되며, 생체막에 내장된 단백질이나 큰 단백질 복합체는 더 복잡할 수 있습니다. 예를 들어 막 단백질은 극성 용매가 아닌 지질 이중층의 소수성 환경과 접촉하기 때문에 거의 정반대로 구성됩니다. » . - 에드.

이미 언급했듯이 DNA 이중 나선은 염기 사이의 수소 결합으로 인해 형성됩니다. 그러나 각 체인 내에서는 이웃 질소 염기소수성 접촉에 의해 적층됩니다(이 경우 "적층 상호작용"이라고 함). DNA 분자의 친수성 당-인산 백본은 차례로 물과 상호 작용합니다.

즉, 대부분의 생체고분자(예를 들어 세포의 지질막에 잠긴 단백질을 제외)의 기본 구조는 수성 환경, 즉 살아있는 유기체 내부의 자연 환경에 의해 형성됩니다. 이는 유기 용매와 접촉 시 생체고분자의 즉각적인 변성과 관련이 있습니다.

친수성 표면 덕분에 천연 바이오폴리머 분자는 방대한 수화 껍질("수화물 코팅")로 덮여 있습니다. 이 물 분자 코팅이 얼마나 크고 단단하게 결합되어 있는지는 생성된 모든 단백질 결정이 약 60%의 결합 물로 구성된다는 사실로 입증됩니다. 동시에, 수화 코팅이 폴리펩티드 사슬 자체만큼 단백질 분자의 일부로 통합되어 있다는 생각을 버리는 것은 어렵습니다. 그러나 그러한 생각은 개별성에 대한 확립된 생각과 모순됩니다. 약. 그럼에도 불구하고 수화껍질이 생체고분자의 특성과 그 기능을 결정할 수 있다는 것은 분명하며, 요즘 물의 구조화에 관한 대중적인 아이디어는 새로운 (과학적) 의미로 가득 차 있습니다.

생기 충전

그림 8. 단백질과 수성 환경 사이의 정전기적 상호작용.단백질과 전하(명확성을 위해 양수로 표시) 주변의 물 분자(쌍극자로 표시)의 방향입니다.

물론, 바이오폴리머 분자의 표면은 친수성만을 특징으로 하는 것은 아닙니다. 일반적으로 표면은 다음과 같습니다. 전하. 단백질은 하전된 카르복실기와 아미노기를 포함하고, 핵산은 인산염기를 포함하고, 다당류는 카르복실기, 황산염 및 붕산염기를 포함합니다. 따라서 생체 고분자에 내재된 또 다른 유형의 약한 상호 작용은 내부, 분자 자체의 라디칼 사이 및 외부 - 금속 이온 또는 이웃 거대 분자와의 이온 결합입니다 (그림 8).

유능한 조정

물론 또 다른 중요한 유형의 약한 상호 작용인 조정 결합을 언급하지 않을 수 없습니다. 그림 9는 3가 코발트와 합성 리간드인 에틸렌디아민테트라아세트산(EDTA)의 인공 복합체를 보여줍니다. 천연 복합물물론 생체 고분자는 더 많은 것을 가지고 있습니다. 복잡한 구조, 그러나 일반적으로 제시된 것과 매우 유사합니다. 다가 금속과의 복합체는 단백질과 다당류의 특징입니다. 금속단백질은 광범위한 종류의 생체고분자입니다. 여기에는 산소 운반 단백질, 많은 효소, 막 단백질- 전자 수송 사슬의 링크. 금속단백질은 뚜렷한 촉매 활성을 가지고 있습니다. 직접적인 촉매는 이온이지만 전이금속, 폴리펩티드 사슬은 촉매 작용의 강력한 증폭기 역할을 하며, 또한 금속의 활성을 지시하고 부촉매 특성을 억제하여 촉매 효율을 몇 배나 증가시킬 수 있습니다. 이러한 방식으로 대사 과정의 완성과 비정상적으로 미세한 조절 가능성이 달성됩니다.

그림 9. 조정 링크. 에이 - Co 3+ 원자와 EDTA가 형성하는 팔면체 복합체의 구조. 비 - 중심 이온의 반경과 주변 전자 공여체의 반경의 다양한 비율에서 중심 이온의 특징적인 조정. 에서 그리기.

2차 구조

단백질은 두 가지 유형의 2차 구조를 특징으로 합니다. α-나선은 위에서 여러 번 논의되었습니다. 여기서는 오른 손잡이 (문자 R로 표시)와 왼손잡이 (문자 L로 표시)의 두 가지 유형의 α-나선이 가능하다는 점만 추가할 수 있습니다. 본질적으로 오른 손잡이 나선 만 알려져 있으며 훨씬 더 안정적입니다 (그림 10). 물론 α-나선의 형성은 아미노산의 하나의 광학 이성질체에서만 가능합니다.

또 다른 일반적인 단백질 구조는 접힌 베타 시트입니다. α-나선에서 수소 결합이 회전 사이에 형성되면 β-시트에서는 인접한 가닥 사이에 형성되어 큰 접힌 2차원 구조("시트")를 형성합니다. 이 구조는 천연 실크 피브로인과 같은 여러 원섬유형 단백질의 특징입니다. 단일 수소 결합이 강하지 않다는 사실에도 불구하고 이러한 결합의 엄청난 수와 정확한 교대 덕분에 매우 강력한 사슬 가교가 달성됩니다. 이는 결과적으로 명주실의 인장 강도를 경이롭게 만들어 동일한 직경의 강철 와이어보다 더 강하게 만듭니다.

그림 10. 단백질 2차 구조. 왼쪽 상단:오른쪽 α 나선. 에이 - 원자 구조. R - 사이드 그룹. 파란색 선은 수소 결합입니다. 비 - 동일한 α-나선의 한 회전에 대한 도식적 표현(끝 보기). 화살표는 우리에게 접근할 때 나선의 회전(잔기당)을 보여줍니다(잔기 수 감소). 오른쪽 상단:폴리펩티드 사슬의 2차 구조(α-나선 및 β-시트 가닥) 및 3차 구조 - 소구체로 배열된 폴리펩티드 사슬. 왼쪽 하단:오른쪽(R) 및 왼쪽(L) 나선입니다. 그 아래에는 삼각법의 양의 각도 카운트다운이 있고 "우리에게 가까운" 화살표가 회전합니다. ~에 맞서클럭 속도(R-나선형에 해당) 오른쪽 하단:β-구조 시트는 접힌 표면을 가지고 있습니다. 측면 그룹(작은 돌기)은 접힌 부분에 위치하며 접힌 부분과 같은 방향을 향합니다. 하향 및 상향 측면 그룹이 β-가닥을 따라 번갈아 나타납니다. 에서 그리기.

다양한 형태

생체고분자에서 약한 상호작용의 역할은 분광학 연구 방법에 의해 입증됩니다. 그림 11은 합성 폴리펩티드 폴리라이신의 IR(적외선) 및 CD(원형 이색성) 스펙트럼의 단편을 보여줍니다. 이는 α-나선, β-시트 및 무질서 코일의 세 가지 형태로 되어 있습니다. 놀랍게도 스펙트럼은 마치 세 가지 다른 물질에서 나온 것처럼 전혀 일치하지 않습니다. 즉, 이 경우 약한 상호 작용은 공유 결합만큼 분자의 특성을 결정합니다.

그림 11. 폴리라이신의 세 가지 형태의 흡수 스펙트럼 비교. 왼쪽:α-나선, β-구조 및 무질서 코일(r) 구조의 폴리리신에 대한 CD 스펙트럼("원거리" UV)의 특징적인 모양. 오른쪽:동일한 형태의 폴리라이신에 대해 중수(D 2 O)에서 측정한 IR 투과 스펙트럼의 특징적인 모양. 이 경우 측정은 C=O 결합의 진동을 반영하는 "아미드 I" 영역에서 수행되었습니다. 에서 그리기.

20의 N승

단백질 사슬의 형태 수는 구성에 포함된 아미노산이 풍부하기 때문에 여러 번 증가합니다. 20개의 단백질 생성 아미노산이 있으며, 이들은 다양한 측면 라디칼로 구별됩니다. 예를 들어, 글리신에서는 측면 라디칼이 단일 수소 원자로 환원되는 반면, 트립토판에서는 거대하고 구조적으로 복잡한 스카톨 잔기입니다. 라디칼은 소수성 및 친수성, 산성 및 염기성, 방향족, 헤테로고리형 및 황 함유 물질입니다.

물론, 아미노산 잔기의 측면 라디칼의 특성은 폴리펩티드 사슬의 구조적 특성에 반영됩니다. 특히 비틀림 각도 값에 영향을 미치고 Ramachandran 맵을 수정합니다. 단백질 분자의 전하 또한 이에 따라 달라집니다. 등전점- 중 하나 가장 중요한 지표단백질의 특성(그림 12). 예를 들어, 아스파르트산 잔기는 강산성 환경인 pH 3에서만 음전하를 잃습니다. 반대로 염기성 아미노산 잔기인 아르기닌은 강알칼리성 환경인 pH 13에서 양전하를 잃습니다. 알칼리성 환경에서는 pH 11에서 티로신의 페놀성 수산기가 충전되고, pH 10에서는 시스테인의 설프히드릴 그룹에서도 같은 현상이 발생합니다. 큰 관심을 끄는 것은 히스티딘이며, 그 라디칼에는 이미다졸 고리가 포함되어 있습니다. 후자는 pH 6에서 양전하를 얻습니다. 생리적 조건 하에서. 즉, 전하를 띠는 형태와 전하를 띠지 않는 형태의 히스티딘 잔기의 상호 변형이 체내에서 지속적으로 발생합니다. 이러한 전이의 용이성은 히스티딘 잔기의 촉매 활성을 결정합니다. 특히 이 아미노산은 뉴클레아제와 같은 여러 효소의 활성 중심의 일부입니다.

그림 12. 단백질의 아미노산 측면 라디칼의 다양한 구조와 특성. 왼쪽 상단: 20개의 표준 아미노산 잔기로 구성된 측쇄. 오른쪽 상단:측면 그룹은 (모두 비극성인 경우) α-나선 및 β-구조 영역에 균일한 소수성 표면을 형성할 수 있습니다. 사슬에 있는 극성 그룹의 유사한 조합으로 인해 α-나선과 β-가닥의 반대 표면에 친수성 영역이 형성됩니다. 아래에:다양한 pH에서 이온화 가능한 측기뿐만 아니라 펩타이드 사슬의 N-말단(NH 2 -C α) 및 C-말단(C α -C'OOH)의 전하를 나타냅니다. 에서 그리기.

이중 삼중 나선

위에서 언급한 것처럼, 누구도 DNA의 이중나선을 도입할 필요가 없습니다. 콜라겐의 삼중 나선은 훨씬 덜 알아볼 수 있으며 당연히 그렇습니다. 왜냐하면 콜라겐은 화음 (및 인간) 신체의 주요 단백질이기 때문입니다.

콜라겐은 아미노산 구성이 좋지 않습니다. 방향족 아미노산이 부족하지만 글리신과 프롤린이 풍부합니다. 콜라겐 폴리펩티드 사슬의 아미노산 서열도 특이합니다. 아미노산은 올바른 순서로 번갈아 나타납니다. 세 번째 잔기는 모두 글리신입니다. 각 콜라겐 사슬은 특별한 왼손잡이 나선으로 꼬여 있으며 (α 나선은 거의 항상 오른 손잡이임을 상기시켜 드리겠습니다) 함께 사슬은 오른 손잡이로 꼬여 있습니다 삼루타(“콜라겐”) 슈퍼코일(그림 13).

그림 13. 콜라겐 초나선 모델 및 그 형성. 왼쪽:시퀀스 모델(글리신-프롤린-프롤린) n . 각 체인은 고유한 색상으로 강조 표시됩니다. 글리신의 NH 그룹(파란색)의 수소 결합 H 원자와 Gly-Pro-Pro 삼중(빨간색)의 첫 번째 프롤린 CO 그룹의 O 원자가 표시되어 있습니다. 이 경우 체인 "1"의 Gly는 체인 "2"와 연결을 설정하고 Pro는 체인 "3"과 연결합니다. 다른 두 개를 감으면 각 콜라겐 사슬이 형성됩니다. 오른쪽슈퍼 나선형. "슈퍼" - 더 작은 규모, 개별 잔기의 형태 규모에서 콜라겐 사슬은 이미 폴리(Pro)II 유형의 나선을 형성하기 때문입니다(이 "마이크로 나선"은 왼쪽); 프롤린 고리 방향으로 추적할 수 있습니다.
오른쪽:콜라겐 형성 생체 내. 1단계. pro-α 1 사슬과 pro-α 2 사슬(각각 1300개 잔기)을 2:1 비율로 생합성합니다. 2단계. 일부 Pro 및 Lys 잔기의 수산화. 3단계. 수산화 잔류물에 당(GLC-GAL)을 첨가합니다. 4단계. 끝 부분에 삼량체와 S-S 결합이 형성됩니다. 5단계. 프로콜라겐 중간에 삼중 나선이 형성됩니다. 6단계. 세포외 공간으로 프로콜라겐 분비. 7단계. 구형 부품의 분리. 8~10단계. 삼중 초나선으로부터 원섬유의 자발적인 형성, 아미노산 잔기의 최종 변형 및 변형된 콜라겐 사슬 잔기의 공유 가교 형성. 에서 그리기.

콜라겐의 특징은 여기서 끝나지 않습니다. 구성 성분 중 일부 프롤린 및 라이신 잔기는 수산화되어(3-히드록시프롤린, 4-히드록시프롤린, 5-히드록시라이신) 단백질 원섬유를 안정화하고 강화하는 추가 수소 결합을 형성합니다. 많은 잔기가 하이드록실 그룹에서 글리코실화되고 하이드록실리신의 일부 하이드록실이 케토 그룹으로 산화된다는 사실로 인해 수소 결합 형성의 더 큰 기회가 생성됩니다.

아스코르브산(비타민 C)이 없으면 콜라겐 아미노산 잔기의 수산화가 불가능합니다. 따라서 인간과 동물의 식품에 아스코르브산을 독립적으로 생합성할 수 없는 비타민이 부족하면 괴혈병이라는 심각한 질병이 발생합니다. 괴혈병이 있으면 신체가 힘이 부족한 비정상적인 콜라겐을 합성합니다. 따라서 결합 조직은 매우 약해집니다. 잇몸이 파괴되고 신체에 닿으면 통증과 혈종이 발생합니다. 아스코르브산이 풍부한 과일을 섭취하면 괴혈병 증상이 빨리 사라집니다. 이러한 증상의 원인은 일반 콜라겐의 특징인 하이드록시아미노산 잔기에 의해 형성된 수소 결합 시스템이 없기 때문이라는 점을 강조해야 합니다.

에너지 환경

생체고분자의 본래 형태는 에너지적으로 가장 유리하며, 표준 조건 하에서 분자는 이를 채택하는 경향이 있다는 것이 위에서 반복적으로 언급되었습니다. 이를 확인하려면 거대분자의 에너지 환경 지도를 살펴보세요(그림 14). 가장 깊은 "골짜기"는 기본 형태(에너지 최소)에 해당하고, 가장 높은 "산봉우리"는 물론 분자가 받아들이지 않는 가장 불리하고 스트레스를 받는 구조에 속합니다. 기본 형태에 해당하는 전역 최소값이 넓은 공간, 즉 "에너지 격차"에 의해 나머지 우울증과 분리되어 있다는 점은 주목할 만합니다. 이는 거대분자가 본래의 형태에서 에너지적으로 유리한 다른 형태로 자발적으로 전환하는 것을 어렵게 만듭니다. 에 있다고 말해야합니다 이 규칙예외가 있습니다. 다수의 생체고분자의 기능은 한 형태에서 다른 형태로의 전환과 관련되어 있으며 에너지 환경도 다릅니다. 그러나 그러한 예외는 일반 규칙을 확증할 뿐입니다.

그림 14. 단백질 3차 구조의 자기 조립. 왼쪽:순차적 단백질 접힘의 가능한 방법 중 하나입니다. 모든 중간 상태는 높은 자유 에너지를 가지므로 접는 동안 축적되지 않으며 직접 관찰할 수 없습니다. 오른쪽:단백질 사슬의 에너지 환경을 도식적으로 표현한 것입니다. (그림에서 우리는 단백질 사슬의 형태를 설명하는 두 개의 좌표만 묘사할 수 있지만 실제 형태는 수백 개의 좌표로 설명됩니다.) 전체 에너지 최소값과 다른 에너지 최소값 사이의 넓은 간격이 있어야 단백질 사슬의 안정적인 접힘이 가능합니다. 체인은 "올인" 유형의 열역학적 전환에 의해서만 파괴됩니다. 이는 전구처럼 "전부 아니면 전무" 원칙에 따라 단백질의 안정적인 기능을 보장합니다.

그러나 생체고분자의 자발적인 올바른 접힘이 항상 관찰되는 것은 아닙니다. 예를 들어, 스크램블 에그를 요리하는 것은 달걀 흰자의 열 변성에 지나지 않습니다. 그러나 스크램블 에그가 냉각되면 다시 날달걀로 변한다는 사실을 아직까지 관찰한 사람은 아무도 없습니다. 그 이유는 폴리펩티드 사슬이 서로 무질서하게 상호 작용하여 단일 공으로 얽혀 있기 때문입니다. 변성 상태의 이러한 종류의 안정화는 동일한 열 영향 하에서 살아있는 조직에서도 관찰됩니다. 진화론은 이 문제에 대한 해결책을 제시하여 소위 말하는 것을 만들어냈습니다. 열충격 단백질. 이러한 물질은 열화상 동안 체내에서 집중적으로 생성되기 때문에 그렇게 명명되었습니다. 그들의 임무는 변성된 거대분자가 본래의 구조로 돌아가도록 돕는 것입니다. 열충격 단백질이라고도 합니다. 보호자, 즉. "유모". 이는 변성된 분자 조각이 배치되고 올바른 사슬 배치를 위한 최적의 조건이 생성되는 넓은 공동의 존재를 특징으로 합니다. 따라서, 샤페론의 기능은 생체고분자의 자발적 재생에 대한 입체적 장애물을 제거하는 것으로 감소됩니다.

단백질 뿐만 아니라 탄수화물도

그림 15. 다당류의 수소 결합. 왼쪽: 셀룰로오스에서인접한 포도당 잔기는 180° 회전하여 두 개의 H 결합을 형성합니다. 이로 인해 잔류물이 서로 상대적으로 움직이는 것이 불가능해지며, 셀룰로오스 분자는 단단하고 유연하지 않은 실입니다. 이러한 가닥은 서로 수소 결합을 형성하여 미세섬유, 이는 다음과 같이 결합됩니다. 원섬유- 기계적 강도가 높은 하네스. 오른쪽:단량체 간 결합의 다양한 구성 아밀로스에사슬에서 서로 멀리 떨어진 포도당 잔기 사이에 수소 결합이 형성된다는 사실로 이어집니다. 따라서 아밀로스는 한 번에 6개의 포도당 잔기가 있는 나선형 구조를 형성합니다. 수소 결합은 첫 번째와 여섯 번째 잔기, 두 번째와 일곱 번째, 세 번째와 여덟 번째 잔기를 연결합니다.

지금까지 우리는 실제로 단백질과 핵산이라는 두 가지 종류의 생체고분자에 대해서만 이야기했습니다. 하지만 세 번째로 큰 클래스가 있습니다. 다당류, 우리는 전통적으로 간과해 왔습니다.

분자생물학자들은 항상 다당류를 조악한 물질로 경멸하며 다뤄왔습니다. 그들은 핵산이 흥미로운 연구 대상이라고 말합니다. 핵산은 유전 정보의 전달자입니다. 단백질도 흥미롭습니다. 거의 모든 효소가 포함되어 있습니다. 그리고 다당류는 에너지 보유량, 살아있는 유기체의 연료 또는 건축 자재 그 이상입니다. 물론, 이 접근 방식은 올바르지 않으며 점차 쓸모가 없어지고 있습니다. 이제 우리는 다당류와 그 유도체(특히 프로테오글리칸)가 세포 활동 조절에 중요한 역할을 한다는 것을 알고 있습니다. 예를 들어, 세포 표면 수용체는 다당류 성질의 분지형 분자이며, 식물 자체의 생명 활동을 조절하는 식물 세포벽 다당류의 역할은 이미 흥미로운 데이터가 얻어졌지만 이제 막 밝혀지기 시작했습니다.

우리는 다른 생체고분자보다 다당류에서 더 강한 약한 상호작용의 역할에 관심이 있습니다. 언뜻 보면 탈지면과 감자 전분은 같은 것이 아니라는 것이 분명합니다. 화학 구조 셀룰로오스그리고 아밀로스(분지되지 않은 전분 분획)은 매우 유사합니다. 두 물질 모두 (1→4)-D-글루칸입니다. 이는 위치 1과 4의 글리코시드 결합으로 서로 연결된 피라노스 고리 형태의 D-글루코스 잔기로 구성된 단일중합체입니다(그림 15). 차이점은 아밀로스는 α-(1→4)-D-글루칸(포도당 잔기가 서로 회전하지 않음)이고 셀룰로오스는 β-(1→4)-D-글루칸(에서) 각 잔여 포도당은 두 이웃에 대해 180° 회전합니다. 결과적으로, 셀룰로오스 거대분자는 곧게 펴지고 서로 간에 그리고 각 거대분자 내에서 강력한 수소 결합 네트워크를 형성합니다. 그러한 거대 분자가 많이 형성됩니다. 소 섬유. 원섬유 내부에는 거대분자가 매우 조밀하고 질서정연하게 채워져 있어 고분자에서는 보기 드문 결정 구조를 형성합니다. 셀룰로오스 피브릴은 기계적 강도가 강철에 가깝고 아세트산-질소 시약(질산과 아세트산의 뜨거운 혼합물)의 작용을 견딜 수 있을 정도로 불활성입니다. 이것이 셀룰로오스가 식물에서 지지, 기계적 기능을 수행하는 이유입니다. 이는 식물 세포벽의 뼈대이며 실제로는 골격입니다. 매우 유사한 구조가지다 키틴- 곰팡이 세포벽과 많은 무척추 동물의 외골격의 질소 다당류.

아밀로스는 구조가 다릅니다. 거대분자는 넓은 나선형 모양을 갖고 있으며 각 회전에는 6개의 포도당 잔기가 있습니다. 각 잔류물은 여섯 번째 형제와 수소 결합되어 있습니다. 나선형에는 착화제(예: 전분과 청색 복합체를 형성하는 요오드 분자)가 침투할 수 있는 넓은 내부 공동이 있습니다. 이 구조는 아밀로스를 느슨하고 취약하게 만듭니다. 셀룰로오스와 달리 물에 쉽게 용해되어 점성 페이스트를 형성하며 쉽게 가수분해됩니다. 따라서 식물에서는 아밀로스와 분지형 아밀로펙틴포도당 저장 시설인 예비 다당류의 역할을 합니다.

따라서 기사에 제시된 모든 데이터는 살아있는 유기체에서 약한 상호 작용이 수행하는 엄청난 역할을 나타냅니다. 이 기사는 과학적 참신성을 주장하지 않습니다. 가장 중요한 것은 그것이 이미 과학적으로 참신하다는 것입니다. 알려진 사실다소 중요하지 않은 관점에서 고려됩니다. 우리는 처음에 이미 말한 내용만 기억할 수 있습니다. 약한 유대공유 결합보다 분자 기계의 제어 레버 역할에 훨씬 더 적합합니다.. 그리고 그들이 살아있는 시스템에서 매우 광범위하게 대표되고 많은 유용한 기능을 수행한다는 사실은 자연의 천재성을 강조할 뿐입니다. 이 기사에 제시된 정보가 인공 분자 기계 제작에 참여하는 사람들에게도 흥미로울 수 있기를 바랍니다. 세계는 하나이며 살아 있고 무생물인 자연은 동일한 법칙의 지배를 받는다는 점을 기억해야 합니다. 우리는 근원에 서 있지 않습니까? 새로운 과학 - 분자 생체 공학 유전 암호의 기원: 친족 정신 육체적 소수성;

단백질 분자의 수소 결합은 한 그룹의 부분적으로 양전하를 띤 수소 원자와 부분적으로 음전하를 띤 원자(산소, 질소)와 다른 그룹의 고립 전자쌍 사이에서 발생합니다. 단백질에는 두 가지 유형의 수소 결합이 형성됩니다. 펩타이드 그룹 사이

극성 아미노산의 측면 라디칼 사이. 예를 들어, 수산기를 함유한 아미노산 잔기의 라디칼 사이에 수소 결합이 형성되는 것을 생각해 보십시오.

반 데르 발스 힘정전기적 성격을 갖고 있다. 그들은 쌍극자의 반대 극 사이에서 발생합니다. 단백질 분자에는 양으로 하전된 영역과 음으로 하전된 영역이 있으며, 그 사이에서 정전기적 인력이 발생합니다.

위에서 논의한 화학 결합단백질 분자 구조 형성에 참여합니다. 펩타이드 결합 덕분에 폴리펩타이드 사슬이 형성되고 이에 따라 형성됩니다. 기본 구조다람쥐. 단백질 분자의 공간적 구성은 주로 수소, 이온 결합, 반 데르 발스 힘 및 소수성 상호 작용에 의해 결정됩니다. 펩타이드 그룹 사이에 발생하는 수소 결합이 결정합니다. 반성단백질 구조. 형성 3차 및 4차 구조극성 아미노산 라디칼, 이온 결합, 반 데르 발스 힘 및 소수성 상호 작용 사이에 형성된 수소 결합에 의해 수행됩니다. 이황화 결합은 3차 구조를 안정화하는 데 참여합니다.

아미노산 – 상대적으로 낮은 분자량 양쪽성 화합물, 이는 탄소, 산소 및 수소 외에 질소를 포함합니다.아미노산의 양쪽 성은 산으로 기능하는 H +를 기증하는 카르복실기 (-COOH)와 염기의 특성을 나타내는 양성자를 받아들이는 아민 기 (-NH 2)의 능력에서 나타납니다. 이로 인해 그들은 세포에서 완충 시스템의 역할을 합니다.

대부분의 아미노산은 중성입니다. 하나의 아미노기와 하나의 카르복실기를 포함합니다. 염기성 아미노산은 하나 이상의 아미노기를 포함하고, 산성 아미노산은 하나 이상의 카르복실기를 포함합니다.

약 200개의 아미노산이 살아있는 유기체에서 발견되지만 그 중 20개만이 단백질의 일부입니다. 단백질 형성(기본, 단백질 생성)라디칼의 특성에 따라 아미노산(표 2)은 세 그룹으로 나뉩니다.

1) 비극성(알라닌, 메티오닌, 발린, 프롤린, 류신, 이소류신, 트립토판, 페닐알라닌);

2) 극지 충전되지 않은(아스파라긴, 글루타민, 세린, 글리신, 티로신, 트레오닌, 시스테인);

3) 극 충전(아르기닌, 히스티딘, 라이신은 양전하를 띠고 아스파르트산과 글루탐산은 음전하를 띕니다).

표 2. 20가지 단백질 형성 아미노산

약칭	아미노산	약칭	아미노산
알라	알라닌	레이	류신
인수	아르기닌	리즈	라이신
Asn	아스파라긴	메스	메티오닌
ASP	아스파르트산	에 대한	프롤린
샤프트	발린	세르	카나리아
기스	히스티딘	사격장	티로신
글리	글리신	트레	트레오닌
Gln	글루타민	삼	트립토판
글루	글루타민산	헤어드라이어	페닐알라닌
일	이소류신	시스	시스테인

아미노산 측쇄(라디칼)는 소수성 또는 친수성이며 단백질에 해당 특성을 부여합니다. 라디칼의 이러한 특성은 공간 구조의 형성에 결정적인 역할을 합니다. 형태) 다람쥐.

한 아미노산의 아미노기는 다음을 통해 다른 아미노산의 카르복실기와 반응할 수 있습니다. 펩티드 결합(СО-NH), 형성 디펩티드. 디펩티드 분자의 한쪽 끝에는 유리 아미노기가 있고, 다른 쪽 끝에는 유리 카르복실기가 있습니다. 덕분에 디펩티드는 다른 아미노산을 자신에게 부착하여 다음을 형성할 수 있습니다. 올리고펩타이드(최대 10개의 아미노산). 이런 식으로 11~50개의 아미노산이 결합되면 폴리펩티드.

펩타이드와 올리고펩타이드는 신체에서 중요한 역할을 합니다.

올리고펩타이드: 호르몬(옥시토신, 바소프레신), 항생제(그라미시딘 S); 일부 매우 독성이 강한 독성 물질(아마니틴 버섯);

폴리펩티드: 브라디키닌(통증 펩티드); 통증 완화 기능을 수행하는 일부 아편제(사람의 "천연 약물")(약물 복용은 신체의 아편제 시스템을 방해하므로 마약 중독자는 심한 통증, 즉 일반적으로 아편제로 완화되는 "금단"을 경험합니다) 호몬(인슐린, ACTH 등); 항생제(그라미시딘 A), 독소(디프테리아 독소).

단백질이 크게 형성됩니다. 많은 수단량체 – 상대와 함께 51에서 수천까지 분자량 6000 이상. 다양한 단백질의 분자는 폴리펩티드 사슬의 아미노산의 분자량, 수, 구성 및 순서가 서로 다릅니다. 이것이 바로 단백질의 엄청난 다양성을 설명하는 것입니다. 모든 유형의 살아있는 유기체의 수는 10 10 – 10 12입니다.

아미노산은 펩타이드 결합으로 서로 연결되어 사슬을 형성합니다. 일차 단백질 구조. 1차 구조는 각 단백질마다 다르며 유전 정보(DNA 뉴클레오티드 서열)에 의해 결정됩니다. 최종 형태와 생물학적 특성다람쥐. 따라서 폴리펩타이드 사슬의 아미노산 하나라도 교체되거나 아미노산 잔기의 배열이 바뀌면 일반적으로 단백질의 구조가 바뀌고 생물학적 활성이 감소하거나 손실됩니다.

쌀. 단백질 분자의 구조: 1 - 1차; 2 - 보조; 3 - 3차; 4 - 4차 구조.

2차 구조하나의 폴리펩티드 사슬(나선형 구성, 알파 나선) 내 또는 두 개의 폴리펩티드 사슬(접힌 베타 시트) 사이의 수소 결합 형성의 결과로 발생합니다. 나선형화 정도는 11~100%입니다. 이 수준에서는 조직 단백질이 낮은 수준대사 과정: 케라틴 - 머리카락, 모피, 발톱, 깃털 및 뿔의 구조 단백질, 척추동물 피부의 각질층, 혈액 피브린, 유리질(나선형 구조); 실크 피브로인(접힌 구조). 원섬유 단백질은 여러 개의 나선을 함께 비틀거나(콜라겐에 3개, 케라틴에 7개) 접힌 구조의 측쇄를 연결하여 형성될 수 있습니다.

쌀. 수소 결합.

3차 구조 구형)– 대부분의 단백질의 특징 – 폴리펩타이드 사슬의 나선형 부분과 비나선형 부분이 접힌 3차원 구형 형태입니다. 3차 구조를 안정화하는 채권:

1) 반대 전하를 띤 이온 생성 그룹(이온 결합)을 운반하는 R 그룹 사이의 정전기적 인력;

2) 극성(친수성) R 그룹 사이의 수소 결합;

3) 비극성(소수성) R-기 사이의 소수성 상호작용;

4) 두 시스테인 분자의 라디칼 사이의 이황화 결합. 이 결합은 공유결합입니다. 이는 3차 구조의 안정성을 증가시키지만 분자의 올바른 비틀림에 항상 필요한 것은 아닙니다. 많은 단백질에서는 완전히 없을 수도 있습니다.

4차 구조- 여러 폴리펩티드 사슬의 수소와 이온 결합을 사용하여 소수성 상호 작용으로 결합한 결과입니다. 헤모글로빈의 구형 단백질 분자는 4개(2개의 알파와 2개의 베타)의 개별 폴리펩티드 하위 단위로 구성됩니다. (프로토머)그리고 비단백질 부분( 보철그룹) – 헴. 이 구조 덕분에 헤모글로빈은 운반 기능을 수행할 수 있습니다.

에 의해 화학 성분단백질은 다음과 같이 나누어진다. 단순한(단백질) 및 복잡한(단백질). 단순 단백질은 아미노산(알부민, 글로불린, 프로타민, 히스톤, 글루텔린, 프롤라민)으로만 구성됩니다. 구성 복합체에는 아미노산(단백질 부분) 외에도 핵산(핵단백질), 탄수화물(당단백질), 지질(지단백질), 금속(금속단백질), 인(인단백질)과 같은 비단백질 부분이 포함되어 있습니다.

쌀. 3차 구조를 안정화하는 채권

단백질은 물리적 작용(고온, 방사선 조사, 고혈압등) 및 과민성의 기초가 되고 변성 및 재생을 통해 발생하는 화학적(알코올, 아세톤, 산, 알칼리 등) 요인:

- 변성– 단백질의 자연적(천연) 구조를 파괴하는 과정 기본 구조가 보존된다면 되돌릴 수 있습니다.

- 재생– 복귀 시 단백질 구조가 자발적으로 복원되는 과정 정상적인 조건환경.

쌀. 단백질의 변성 및 재생: 1 - 3차 구조의 단백질 분자; 2 - 변성 단백질; 3 - 재생 과정에서 3차 구조의 복원.

단백질의 기능:

1) 구조적(건설):

에이 ) 생물학적 막의 일부이며 세포의 세포골격을 형성합니다.

b) 세포 소기관(예: 리보솜, 세포 중심 등), 염색체(히스톤 단백질)의 구성 요소입니다.

c) 세포골격을 형성합니다(튜불린 단백질은 미세소관의 필수적인 부분입니다).

d) 신체 지지 구조의 주요 구성요소(피부의 콜라겐, 연골, 힘줄, 피부의 엘라스틴, 모발의 케라틴, 손톱, 발톱, 발굽, 뿔, 깃털)

e) 거미줄.

2) 수송: 특정 분자, 이온을 결합하고 운반합니다(헤모글로빈은 산소를 운반하고, 혈액 알부민은 지방산을 운반하고, 글로불린은 금속 이온과 호르몬을 운반합니다). 막 단백질은 세포 안팎으로 물질을 운반하는 데 참여합니다.

3) 수축성(모터):

a) 액틴과 미오신은 근육 조직 근원섬유의 수축에 참여하여 움직임을 제공합니다.

b) 미세소관의 일부인 튜불린 단백질은 유사분열 및 감수분열 동안 염색체의 이동을 보장하는 방추를 형성합니다.

c) 조성물 내 단백질 튜불린 운둘리포듐 – 섬모와 편모, 원생생물과 특수 세포(정자)의 움직임을 보장합니다.

4) 효소의(촉매): 2000개 이상의 효소가 세포의 모든 생화학 반응을 촉매합니다(초산화물 디스뮤타제는 자유 라디칼을 중화하고, 아밀라제는 전분을 포도당으로 분해하며, 시토크롬은 광합성에 관여합니다).

5) 규제: 일부 단백질은 세포와 신체의 신진 대사를 조절하는 호르몬입니다 (인슐린은 혈액 내 포도당 함량, 글루카곤 - 글리코겐을 포도당으로 분해, 히스톤 - 유전자 활동 등을 조절합니다).

6) 수용체(신호): 막에는 호르몬 및 기타 생물학적 활성 물질과 상호 작용할 수 있는 수용체 단백질(통합)이 포함되어 있습니다. 그들은 형태(공간 구조)를 변경하여 그러한 물질을 만나서 신호(정보)를 세포로 전달합니다. 결과적으로 후자는 신진 대사의 생화학 반응을 재배치합니다. 일부 막 단백질은 또한 환경 요인에 반응하여 구조를 변경합니다(예: 감광성 단백질 피토크롬은 식물의 광주기 반응을 조절합니다. 옵신은 망막에 있는 로돕신 색소의 구성 요소입니다).

7) 보호적인: 다른 유기체의 침입과 손상으로부터 신체를 보호합니다(항체 - 면역글로불린은 외부 항원을 차단하고, 피브리노겐, 트롬보플라스틴 및 트롬빈은 혈액 손실로부터 신체를 보호하고, 단백질 - 인터페론은 외부 항원을 차단합니다) 바이러스 감염);

8) 독성: 많은 뱀, 개구리, 곤충, 강장동물, 곰팡이, 식물 및 박테리아의 체내에서 독소 단백질이 형성됩니다.

9) 에너지: 단백질 1g이 완전히 산화되면 17.6kJ의 에너지가 방출됩니다. 그러나 단백질은 탄수화물과 지방이 모두 소진된 후에만 에너지원이 됩니다.

10) 저장: 계란 알부민은 새 배아의 발달을 위한 예비 건물이자 에너지 물질입니다. 우유 카제인은 아기에게 우유를 먹일 때도 이러한 기능을 수행합니다.

2차 구조- 이것은 측면 라디칼의 유형과 그 형태에 관계없이 α-나선 또는 β-시트 형태의 폴리펩티드 사슬의 공간적 배열입니다.

L. Pauling과 R. Corey는 모든 첫 번째 아미노산과 네 번째 아미노산 사이에 수소 결합이 닫혀 있는 α-나선 형태의 단백질의 2차 구조 모델을 제안했습니다. 단백질은 가장 간단한 기능을 수행하고 파괴로부터 보호합니다. 모든 펩타이드 그룹은 수소 결합 형성에 참여하여 최대 안정성을 보장하고 친수성을 감소시키며 단백질 분자의 소수성을 증가시킵니다. α-나선은 자발적으로 형성되며 최소 자유 에너지에 해당하는 가장 안정적인 형태입니다.

가장 일반적인 2차 구조 요소는 오른쪽 α 나선(α R)입니다. 여기서 펩타이드 사슬은 나선형 방식으로 구부러집니다. 각 회전에는 나사의 피치인 3.6개의 아미노산 잔기가 있습니다. 두 등가점 사이의 최소 거리는 0.54 nm입니다. α-나선은 네 번째 아미노산 잔기의 NH 그룹과 CO 그룹 사이의 거의 선형 수소 결합에 의해 안정화됩니다. 따라서 확장된 나선형 영역에서 각 아미노산 잔기는 두 개의 수소 결합 형성에 참여합니다. 5~6회 회전하는 비극성 또는 양친매성 α-나선은 종종 생물학적 막(막횡단 나선)에서 단백질의 고정을 중재합니다. α R 나선에 대해 거울 대칭인 왼손잡이 α 나선(α L)은 에너지적으로는 가능하지만 자연에서는 극히 드뭅니다. 단백질의 폴리펩타이드 사슬이 나선형 구조로 꼬이는 현상은 i번째 아미노산 잔기의 카르보닐기 산소와 (i+4) 아미노산 잔기의 아미도기 수소 사이의 상호작용으로 인해 발생합니다. 수소 결합 형성을 통해 (그림 6.1).

쌀. 6.1. 단백질 2차 구조: α-나선

또 다른 형태의 나선은 결합 조직의 필수 구성 요소인 콜라겐에 존재합니다. 이것은 0.96 nm의 피치를 가진 왼손잡이 콜라겐 나선이며 각 회전에 3.3의 잔기가 있으며 α 나선에 비해 더 평평합니다. α-나선과 달리 여기서는 수소 다리의 형성이 불가능합니다. 3개의 펩타이드 사슬이 오른쪽 방향 삼중 나선으로 꼬여 구조가 안정화됩니다.

α-나선과 함께 β-구조 및 β-굴곡도 단백질의 2차 구조 형성에 참여합니다.

응축된 α-나선과 달리 β-시트는 거의 완전히 길며 평행 또는 역평행으로 위치할 수 있습니다(그림 6.2).

그림 6.2. β-시트의 평행(a) 및 역평행(b) 배열

접힌 구조에서는 가로사슬간 수소결합도 형성됩니다(그림 6.3). 체인이 반대 방향으로 향하는 경우 구조를 역평행 접힌 시트(β α)라고 합니다. 사슬이 같은 방향으로 향하면 이 구조를 평행하게 접힌 시트(βn)라고 합니다. 접힌 구조에서 α-C 원자는 굽은 부분에 위치하며 측쇄는 시트의 중간 평면에 거의 수직으로 위아래로 교대로 배향됩니다. 거의 선형인 H-브리지를 갖는 β α-시트 구조가 에너지적으로 더 바람직한 것으로 밝혀졌습니다. 펼쳐진 접힌 시트에서 개별 체인은 대부분 평행하지 않고 서로에 대해 약간 구부러져 있습니다.

그림 6.3. β-시트 구조

폴리펩티드 사슬의 규칙적인 구조 외에도 불규칙한 2차 구조도 있습니다. 길게 형성되지 않는 표준 구조 주기적인 시스템. 이것은 β-회전입니다(역평행 β-머리핀에서 인접한 β-가닥의 끝을 함께 당기는 경우가 많기 때문에 그렇게 불립니다). 굴곡에는 일반적으로 단백질의 정규 구조에 포함되지 않은 잔류물의 약 절반이 포함되어 있습니다.

초2차 구조- 이게 더 높은 수준서로 상호작용하는 2차 구조의 집합으로 표현되는 단백질 분자의 구성:

1. α-나선 – 소수성 상보적 표면과 상호 작용하는 두 개의 역평행 부분("공동 돌출" 원리에 따름)

2. α-나선의 초나선형;

3. βхβ – β-사슬의 두 평행 섹션;

4. β-지그재그.

단백질 사슬을 놓는 방법에는 여러 가지가 있습니다(그림 6.5). 그림 6.5는 단백질 사슬의 접힘 모티프에 대한 J. Richardson의 기사를 게재한 1977년 저널 Nature(v.268, no.5620)의 표지에서 가져온 것입니다.

도메인– 폴리펩티드 사슬 내의 조밀한 구형 구조 단위입니다. 도메인은 다양한 기능을 수행할 수 있으며 단백질 분자 내의 유연한 부분에 의해 서로 연결된 독립적이고 컴팩트한 구형 구조 단위로 접힐 수 있습니다.

2차 구조- 이것은 측면 라디칼의 유형과 그 형태에 관계없이 α-나선 또는 β-시트 형태의 폴리펩티드 사슬의 공간적 배열입니다.

가장 일반적인 2차 구조 요소는 오른쪽 α 나선(α R)입니다. 여기서 펩타이드 사슬은 나선형 방식으로 구부러집니다. 각 회전에는 나사의 피치인 3.6개의 아미노산 잔기가 있습니다. 두 등가점 사이의 최소 거리는 0.54 nm입니다. α-나선은 네 번째 아미노산 잔기의 NH 그룹과 CO 그룹 사이의 거의 선형 수소 결합에 의해 안정화됩니다. 따라서 확장된 나선형 영역에서 각 아미노산 잔기는 두 개의 수소 결합 형성에 참여합니다. 5~6회 회전하는 비극성 또는 양친매성 α-나선은 종종 생물학적 막(막횡단 나선)에서 단백질의 고정을 중재합니다. α R 나선에 대해 거울대칭인 왼손 α 나선(α L)은 에너지적으로는 가능하지만 자연에서는 극히 드뭅니다. 단백질의 폴리펩타이드 사슬이 나선형 구조로 꼬이는 현상은 i번째 아미노산 잔기의 카르보닐기 산소와 (i+4) 아미노산 잔기의 아미도기 수소 사이의 상호작용으로 인해 발생합니다. 수소 결합 형성을 통해 (그림 6.1).

쌀. 6.1. 단백질 2차 구조: α-나선

α-나선과 함께 β-구조 및 β-굴곡도 단백질의 2차 구조 형성에 참여합니다.

응축된 α-나선과 달리 β-시트는 거의 완전히 길며 평행 또는 역평행으로 위치할 수 있습니다(그림 6.2).

그림 6.2. β-시트의 평행(a) 및 역평행(b) 배열

그림 6.3. β-시트 구조

폴리펩티드 사슬의 규칙적인 구조 외에도 불규칙한 2차 구조도 있습니다. 긴주기 시스템을 형성하지 않는 표준 구조. 이것은 β-회전입니다(역평행 β-머리핀에서 인접한 β-가닥의 끝을 함께 당기는 경우가 많기 때문에 그렇게 불립니다). 굴곡에는 일반적으로 단백질의 정규 구조에 포함되지 않은 잔류물의 약 절반이 포함되어 있습니다.

초2차 구조- 이는 서로 상호작용하는 2차 구조의 앙상블로 표현되는 단백질 분자의 더 높은 수준의 조직입니다.