De obicei numit inhibiţie, cu toate acestea, acest lucru nu este întotdeauna corect. Un inhibitor este o substanță care determină o scădere specifică a activității enzimatice. Astfel, acizii anorganici și metalele grele nu sunt inhibitori, ci sunt inactivatori, deoarece reduc activitatea oricăror enzime, adică acționează nespecific.

Este mai probabil ca medicamentele să inhibe activitatea enzimelor

În medicină, sunt dezvoltați și utilizați în mod activ compuși care modifică activitatea enzimelor pentru a regla rata reacțiilor metabolice și pentru a reduce sinteza anumitor substanțe din organism.

Inhibarea enzimatică

Se pot distinge două direcții principale de inhibiție

• în funcție de puterea de legare a enzimei la inhibitor, inhibarea poate fi reversibilă sau ireversibilă;
• Pe baza raportului dintre inhibitor și locul activ al enzimei, inhibarea este împărțită în competitivă și necompetitivă.

Inhibare ireversibilă

Cu inhibare ireversibilă, are loc legarea sau distrugerea grupelor funcționale ale enzimei necesare manifestării activității sale.

Mecanismul de inhibare ireversibilă a acetilcolinesterazei.

De exemplu, substanța diizopropil fluorofosfat se leagă ferm și ireversibil de gruparea hidroxi a serinei din centrul activ al enzimei acetilcolinesterazei, care hidrolizează acetilcolina la sinapsele nervoase. Inhibarea acestei enzime previne descompunerea acetilcolinei în fanta sinaptică, drept urmare transmițătorul continuă să acționeze asupra receptorilor săi, ceea ce crește în mod necontrolat reglarea colinergică. Agenții de război organofosfați (sarin, soman) și insecticidele (karbofos, diclorvos) acționează în mod similar.

Mecanismul de inhibare ireversibilă a ciclooxigenazei.

Un alt exemplu implică inhibarea unei enzime cheie în sinteza prostaglandinelor, ciclooxigenaza, de către acidul acetilsalicilic (aspirina). Acest acid face parte din medicamentele antiinflamatoare și este utilizat pentru boli inflamatorii și afecțiuni febrile. Adăugarea unei grupări acetil la gruparea hidroxil a serinei în centrul activ al enzimei determină inactivarea acesteia din urmă și încetarea sintezei prostaglandinelor.

Inhibarea reversibilă

Cu inhibarea reversibilă, are loc legarea slabă a inhibitorului de grupele funcționale ale enzimei, în urma căreia activitatea enzimei este restabilită treptat.

Un exemplu de inhibitor reversibil este proserina, care se leagă de enzima acetilcolinesteraza din centrul său activ. Un grup de inhibitori ai colinesterazei (prozerină, distigmină, galantamina) este utilizat pentru miastenia gravis, după encefalită, meningită și leziuni ale sistemului nervos central.

Inhibarea competitivă

Cu acest tip de inhibiție, inhibitorul este similar ca structură cu substratul enzimei. Prin urmare, concurează cu substratul pentru situsul activ, ceea ce duce la scăderea legării substratului la enzimă și la întreruperea catalizei. Aceasta este o caracteristică a inhibiției competitive - capacitatea de a întări sau slăbi inhibiția prin modificarea concentrației substratului.

De exemplu:

1. Interacțiune competitivă a etanolului și metanolului pentru locul activ al alcool-dehidrogenazei.

Inhibarea competitivă a succinat dehidrogenazei.

2. Inhibarea ciclului Krebs a enzimei succinat dehidrogenazei de către acidul malonic, a cărui structură este similară cu structura substratului acestei enzime - acidul succinic (succinat).

Asemănarea structurii sulfonamidelor și acidului para-aminobenzoic, o componentă a vitaminei B 9.

3. De asemenea, inhibitorii competitivi includ antimetaboliți sau pseudosubstrate, de exemplu, agenți antibacterieni sulfonamide, similare ca structură cu n-acid aminobenzoic, component

Reglarea activității enzimatice poate fi realizată prin interacțiunea enzimelor cu diverse componente biologice sau compuși străini, care se numesc regulatori ai enzimelor. Acestea pot fie să accelereze, fie să încetinească reacția enzimatică.

Activatori– acestea sunt substanțe care cresc viteza reacțiilor enzimatice.

Specie activatori:

1. Substanțe care afectează regiunea site-ului activ. Acestea includ ionii metalici(Na+, K+, Fe2+, Co2+, Cu2+, Ca2+, Zn2+, Mg2+, Mn2+ etc.). În unele cazuri, ionii metalici acționează ca un cofactor pentru enzimă. În alte cazuri, ele promovează atașarea substratului la locul activ al enzimei. Ionii metalici se dovedesc a fi activatori numai în condițiile deficienței lor în organism.

2. Efectori alosterici, care se leagă de situsul alosteric (reglator) al apoenzimei. Această legare provoacă modificări conformaționale ale moleculei proteinei, conducând la o modificare a structurii situsului activ, care afectează legarea și conversia substratului la locul activ. În acest caz, activitatea enzimei fie crește (acest lucru activatori alosterici), sau scade (asta este inhibitori alosterici). Efectori alosterici ai enzimelor sunt cel mai adesea diverși metaboliți, precum și hormoni, ioni metalici, nucleozide - ATP, ADP, AMP.

3. Substanțe care provoacă modificări care nu afectează locul activ al enzimei. Sunt posibile mai multe opțiuni pentru astfel de modificări:

- activare prin atașarea unei grupări modificatoare specifice la molecula de enzimă. Exemplu: reglementarea activității lipaze.

inactiv ATP ADP activ O

protein kinaza║

─CH2OH ─CH2─O─P─OH

fosfatază│

În acest caz, gruparea fosfat se leagă de grupările hidroxil ale aminoacizilor localizați în partea proteică a enzimei. Grupările fosfat încărcate negativ pot rupe legăturile slabe de hidrogen și ionice din structura terțiară a proteinei enzimatice și pot afecta starea conformațională a centrului său activ. În funcție de natura enzimei, fosforilarea o poate activa sau, dimpotrivă, o poate inactiva. Reacțiile de adăugare a unei grupări fosfat sunt catalizate de enzime protein kinaze, și despărțiri - fosfataze. Activitatea acestor enzime, la rândul său, este controlată de sistemul hormonal.

- activarea prin tranziția unui precursor inactiv - proenzimă într-o enzimă activă datorită proteolizei parțiale.

Unele enzime sunt sintetizate în celulă inițial inactive și după secreția din celulă devin active. Sunt chemați predecesorii inactivi proenzime (zimogene). Sub influența activatorului, hidroliza parțială a proenzimei are loc odată cu scindarea peptidei inactive din aceasta, ducând la deschiderea centrului activ. Aceasta activează enzimele din tractul gastrointestinal care digeră proteinele alimentare. De exemplu, o enzimă pepsinogen, sintetizat în celulele stomacului, apoi în lumenul stomacului sub influența acidului clorhidric se transformă în activ pepsină prin îndepărtarea porțiunii inactive a lanțului polipeptidic:

inactiv HCl activ

pepsinogen pepsină + peptidă

(proenzima)

- activatorul determină disocierea subunităţilor enzimatice cu structură cuaternară(clivarea uneia dintre subunitățile enzimatice).

Inhibitorisunt substanțe care provoacă o scădere a activității enzimatice. Trebuie făcută o distincție între inactivarea și inhibarea enzimei. Simplul fapt de inhibare a unei reacții enzimatice în prezența unei substanțe nu înseamnă că această substanță este un inhibitor. Orice agenți de denaturare provoacă inactivarea enzimei și inhibarea reacției enzimatice. Inhibitorii, spre deosebire de agenții denaturanți, acționează în concentrații scăzute și provoacă o scădere specifică a activității enzimatice.

Pe baza puterii de legare la enzimă, inhibitorii sunt împărțiți în reversibilŞi ireversibil. Inhibitorii ireversibili se leagă strâns de enzimă, în timp ce complexul enzimă-inhibitor reversibil este slab. Dacă o soluție a unei enzime cu un inhibitor reversibil este foarte diluată, complexul lor se dezintegrează și activitatea enzimei este restabilită.

Pe baza mecanismului lor de acțiune, inhibitorii sunt împărțiți în competitivi și necompetitivi. Inhibitori competitivi au o similaritate structurală cu molecula substratului, ceea ce le permite să ia locul substratului în centrul activ al enzimei:

E + S + I → EI + S

Fiind integrat în centrul activ în locul substratului, un astfel de inhibitor previne desfășurarea reacției enzimatice. Adică, substratul concurează cu inhibitorul pentru situsul activ. Compusul cu mai multe molecule se leagă de centrul activ. Inhibarea competitivă poate fi eliminată prin creșterea concentrației substratului.

Acțiunea multor medicamente farmacologice (de exemplu, sulfonamide), insecticide și agenți de război chimic organofosforici (sarin, soman) se bazează pe principiul inhibiției competitive.

Inhibitori necompetitivi nu au nicio asemănare structurală cu substraturile. Ele fie se leagă de grupările catalitice ale situsului activ al enzimei, fie, prin legarea de enzimă în afara locului activ, schimbă conformația situsului activ în așa fel încât să prevină conversia substratului. Deoarece inhibitorul necompetitiv nu afectează legarea substratului, spre deosebire de inhibarea competitivă, se observă formarea unui complex ternar:

E + S + I → ESI

Inhibitorii necompetitivi includ ioni de metale grele: mercur, plumb, cadmiu, arsenic. Ele blochează grupările SH incluse în situsul catalitic al enzimei. Este imposibil să se îndepărteze efectul unui inhibitor necompetitiv cu un exces de substrat, ca și în cazul inhibiției competitive, dar numai cu substanțe care leagă inhibitorul ( reactivatoare). Metalele grele acționează ca inhibitori doar în concentrații mici, ele acționează ca agenți de denaturare.

Cei mai importanți inhibitori necompetitivi sunt produșii metabolici intermediari formați într-o celulă vie care se pot lega reversibil de situsurile alosterice ale enzimei - inhibitori alosterici. Ele ocupă o poziție cheie în metabolism, deoarece răspund subtil la modificările metabolismului și reglează trecerea substanțelor printr-un întreg sistem de enzime. De exemplu, reglarea alosterică se manifestă sub formă de inhibare a primei enzime din lanț de către produsul final. Această reglementare este similară cu reglarea printr-un mecanism de feedback și vă permite să controlați randamentul produsului final, în cazul acumulării căreia se oprește activitatea primei enzime din lanț:

A → B → C → D

E1, E2, E3 – enzime; A, B, C, D - metaboliți

1. Activatori - substanțe care cresc viteza reacțiilor enzimatice și cresc activitatea enzimelor. Sunt de natură organică și anorganică.

Activatori organici: acizi biliari (activează pancreasul), enterokinaza (activează tripsinogenul), glutation, cisteină, vitamina C (crește activitatea oxidoreductazelor).

Activatori de natură anorganică: de exemplu, HCl activează pepsinogenul, ionii metalici (Na, Cl, K, Mg, Mn, Zn) activează multe enzime. Ionii metalici: a) contribuie la formarea unui complex enzima-substrat; b) servesc ca donatori și acceptori de electroni; c) participă la formarea centrului activ al enzimelor (Zn în compoziția carbanhidrazei, Fe în compoziția citocromilor, catalaza, peroxidază); d) acţionează ca regulatori alosterici.

2. Inhibitorii sunt substanțe care reduc activitatea enzimelor și încetinesc reacțiile chimice. Se face o distincție între inhibarea reversibilă și ireversibilă:

Dacă un inhibitor se leagă de molecula de enzimă cu legături slabe (E + I ↔ EI), atunci un astfel de inhibitor este ușor îndepărtat și activitatea enzimei este restabilită;

Dacă inhibitorul se leagă de molecula de enzimă cu legături covalente puternice (E + I → EI), atunci are loc suprimarea ireversibilă a activității enzimatice.

Inhibarea ireversibilă are loc în timpul denaturarii proteinelor enzimatice sub influența acizilor concentrați și alcalinelor, a sărurilor metalelor grele și a iradierii ultraviolete. Unii inhibitori formează legături puternice nedisociabile cu grupările funcționale din situsurile active ale enzimelor. De exemplu, cianura se leagă de fier din enzimele hemoproteice. Otrăvurile organofosforice (tabun, sarin, gaze V) formează legături puternice cu reziduurile de serină și treonină care fac parte din multe enzime. Inhibația reversibilă este împărțită în competitivă și necompetitivă. Inhibarea competitivă este cauzată de substanțe care sunt similare structural cu substratul și interacționează cu locul activ al enzimei. De exemplu, acidul malonic este un inhibitor competitiv al succinat dehidrogenazei, deoarece este similar cu acidul succinic (are și 2 grupări carboxil). Prin urmare, acidul malonic se leagă cu ușurință la locul activ al succinat dehidrogenazei, deplasând de acolo substratul, acidul succinic. Cu toate acestea, enzima nu poate face acest lucru cu acidul malonic, care este mai scurt cu 1 atom de carbon. Prin urmare, dacă adăugați acid malonic într-o concentrație mai mare decât concentrația de acid succinic, reacția se va opri, deoarece malonatul blochează locul activ al succinat dehidrogenazei.

Inhibitorii competitivi sunt adesea utilizați ca medicamente. De exemplu, medicamentele antimicrobiene sulfonamidele sunt analogi structurali ai acidului para-aminobenzoic din care microorganismele sintetizează vitamina B9 (acid folic) de care au nevoie pentru reproducere. Multe antibiotice inhibă competitiv sinteza proteinelor de către microorganisme sau replicarea ADN-ului. Medicamentele antitumorale (metotrexat, antagonist al vitaminei B9) blochează replicarea ADN-ului în celulele tumorale.

Inhibitorii necompetitivi nu au similaritate structurală cu substratul și se leagă nu de centrul activ, ci de alte situsuri, inclusiv de centrul alosteric. Inhibația apare din cauza distrugerii sau modificării chimice ireversibile a grupurilor funcționale enzimatice. Exemple:

a) agenții de alchilare (iodoacetamida) reacționează ireversibil cu grupările SH ale enzimelor

E–SH + ICH2CONH2 → E–SCH2 –CONH2 + HI (enzimă) (iodoacetamidă) complex inhibitor al enzimei

b) preparatele de FOS (compuși organofosforici) sunt otrăvuri foarte toxice pentru insecte și animale cu sânge cald. Ele interacționează cu gruparea hidroxi a serinei din locul activ al enzimei acetilcolinesterazei:

c) teturam – un inhibitor al acetaldehidei dehidrogenazei (utilizat în tratamentul alcoolismului).

Data publicării: 2015-11-01; Citește: 9258 | Încălcarea drepturilor de autor ale paginii | Comanda scris o lucrare

site - Studopedia.Org - 2014-2019. Studiopedia nu este autorul materialelor postate. Dar oferă o utilizare gratuită(0,005 s) ...

Dezactivează adBlock!
chiar nevoie

Tipuri de inhibiție

Reglementarea tipului de feedback.

Calea de modificare non-covalentă

Pe lângă centrul activ, enzimele pot conține un alt centru - unul alosteric, de care se pot atașa substanțele cu molecularitate scăzută și pot modifica activitatea enzimelor. Un centru alosteric (sau de reglementare) este o secțiune a unei molecule de enzimă de care se leagă substanțe efectoare cu greutate moleculară mică (activatori sau inhibitori). Structura lor este diferită de structura substratului. Prin alăturarea centrului alosteric, aceste substanțe (efectori) pot modifica structura terțiară sau cuaternară a moleculei de enzimă și, în consecință, structura centrului activ, determinând creșterea sau scăderea activității acesteia. Astfel, legarea unei enzime la un efector dintr-o regiune a proteinei determină o modificare a structurii și, în consecință, a activității în alta.

Activatorii cresc activitatea enzimatică, în timp ce inhibitorii o reduc. Adesea, un proces biochimic constă din mai multe etape care sunt catalizate de propriile enzime. În astfel de sisteme există cel puțin o enzimă - una reglatoare, care determină viteza întregii secvențe de reacții. Enzimele reglatoare sub influența efectorilor sunt capabile să pornească și să dezactiveze lanțuri întregi de reacții metabolice. Compușii care acționează ca inhibitori ai acestor enzime sunt de obicei produșii finali ai întregului lanț de reacție. Un sistem de reglare de acest tip, când un exces de produs al uneia dintre reacțiile secvențiale ale unei căi biochimice inhibă activitatea enzimei într-una dintre etapele incipiente, blocând aceasta și toate etapele ulterioare, se numește inhibare prin feedback. Astfel, acumularea de produs în exces duce la inhibarea biosintezei acestuia.

Se face o distincție între inhibarea enzimatică reversibilă și ireversibilă. Inhibarea este ireversibilă dacă inhibitorul se leagă ireversibil de enzimă (complexul substrat-inhibitor format nu se dezintegrează). Mulți inhibitori se leagă ireversibil de enzime, modificându-le structura. Astfel se explică efectul toxic al ionilor metalici: Hg 2+, Zn 2+.

E - SH + Ag + ® E - S - Ag + H + ;

în caz contrar, se observă inhibarea reversibilă. Inhibarea reversibilă poate fi competitivă sau necompetitivă.

Inhibarea competitivă apare atunci când inhibitorul și substratul au structuri similare și concurează pentru legarea la locul activ al enzimei. Dacă la enzima E se adaugă un inhibitor competitiv I și un substrat S, atunci se formează simultan două complexe: enzima-inhibitor (EI) și enzima-substrat (ES). Formarea complexului EI nu duce la formarea de produși de reacție.

E + S® ES® P + E;

E + I® EI® nu se formează produse de reacţie

Viteza de reacție scade deoarece atunci când un inhibitor se atașează la locul activ al substratului, numărul de situsuri active ale enzimei capabile să interacționeze cu substratul natural scade. Deoarece un inhibitor competitiv se leagă reversibil de enzimă, efectul său poate fi redus prin creșterea concentrației substratului, deoarece aceasta crește probabilitatea de legare a enzimei la substrat.

INHIBITORI. Enzimele sunt catalizatori cu activitate controlată. Poate fi controlat folosind diferite substanțe. Actiunea enzimei poate fi INHIBATA de anumite substante chimice – INHIBITORI. Pe baza naturii acțiunii lor, inhibitorii sunt împărțiți în două grupuri mari:

1. Reversibili sunt compuși care interacționează NECOVALENT cu enzima, formând astfel un complex capabil de disociere.

2. Ireversibili - aceștia sunt compuși care pot lega în mod specific anumite grupe funcționale ale centrului activ al enzimei. Ele formează legături COVALENTE puternice cu acesta, așa că un astfel de complex este greu de distrus.

TIPURI DE INHIBIȚIE. După mecanismul de acțiune, se disting următoarele tipuri de INHIBIȚII:

1. Inhibarea competitivă- inhibarea reacției enzimatice cauzată de acțiunea inhibitorilor, a cărei structură este foarte apropiată de structura lui S, prin urmare atât S, cât și inhibitorul concurează pentru AC F. și acel compus se leagă de acesta. a căror concentrație este mai mare în mediu. E+S - ES-EP

Multe medicamente acționează ca un inhibitor competitiv. Un exemplu este utilizarea SULFANIL (SA). Pentru diferite boli infecțioase cauzate de bacterii se folosesc medicamente SA. Introducerea SA duce la INHIBIREA enzimei bacteriilor care sintetizează acidul FOLIC. Încălcarea sintezei acestui acid duce la întreruperea creșterii microorganismelor și la moartea acestora.

2.INHIBIȚIE NECOMpetitivă-inhibitorul și substratul nu sunt similare structural; inhibitorul nu afectează formarea complexului F-S; se formează un complex ternar ESI.

Astfel de inhibitori afectează conversia catalitică a substratului. Ele se pot lega fie direct de grupările catalitice ale AC F, fie în afara AC F. Dar, în orice caz, ele afectează conformația centrului activ. CIANURILE acționează ca un inhibitor necompetitiv. Se leagă strâns de ionii de fier ai CITOCROMOXIZAZEI. Această enzimă este una dintre componentele lanțului respirator. Blocarea lanțului respirator duce la moarte instantanee în organism. Acțiunea poate fi eliminată numai folosind REACTIVATORI.

3.INHIBIREA SUBSTRATULUI- Aceasta este inhibarea unei reacții enzimatice cauzată de un exces de substrat. În acest caz, se formează un complex F-S, dar nu suferă transformări catalitice, deoarece face molecula de enzimă inactivă. Efectul unui inhibitor de substrat este eliminat prin reducerea concentrației substratului.

4.INHIBIȚIA ALOSTERICĂ. Enzimele ALOSTERICE pot avea 2 sau mai multe unități protomer. În acest caz, unul are un centru catalitic și se numește catalitic, iar celălalt are un centru ALOSTERIC și se numește reglator. În absența unui INHIBITOR ALOSTERIC, substratul se leagă de locul catalitic și reacția catalitică normală are loc. Când apare un INHIBITOR ALOSTERIC, acesta se atașează de unitatea de reglare și modifică CONFORMAȚIA centrului enzimatic, în urma căreia activitatea enzimei scade.

Conceptul de izoenzime. Caracteristicile izoenzimelor lactat dehidrogenază (LDH) și creatin kinazei (CK). Rolul diagnostic al izoenzimelor CK. Utilizarea enzimelor în medicină. Enzimodiagnostic și terapie enzimatică. Enzimopatologie, exemple.

Izoenzimele sunt un grup de enzime care catalizează aceeași reacție, dar diferă în unele proprietăți fizico-chimice. Ele au apărut din cauza diferențelor genetice în formarea structurii primare a proteinei enzimatice. Izoenzimele au specificitate strictă de organ.

Determinarea activității ISOENZIMĂ are valoare diagnostică.

LDH(lactat dehidrogenaza) are 5 izoenzime, fiecare dintre ele fiind un tetramer. Aceste tipuri LDH F diferă prin combinația de tip H și M. În ficat și mușchi, LDH-4 și LDH-3 predomină și sunt maxim active. În miocard și țesutul renal, LDH-1 și LDH-2 sunt maxim active. Cu patologia ficatului, activitatea LDH-4 și LDH-5 crește brusc în serul sanguin.

KFC(CREATIN FOSFOKINAZA) - 0,16 - 0,3 mmol/l. Constă din 2 unități: B (creier), M (mușchi). CPK-1 (BB, 0%, SNC) crește cu leziuni profunde severe (tumori, traumatisme, contuzie cerebrală). CPK-2 (MB, 3%, miocard) crește odată cu infarctul miocardic și leziuni cardiace. CPK-3 (MM, 97%, țesut muscular) crește cu afectarea miocardică, sindromul de presiune pe termen lung.

Enzimopatologie- studiază bolile asociate cu tulburări ale activității fosforului în organism, sau absența completă a acestora. De exemplu, fenilcetonurie: fenilalanina este transformată în diferite produse, dar nu în tirozină - fenilPVK, fenilactat. Acest lucru duce la perturbarea capacităților fizice ale corpului. Un alt exemplu este absența histidazei. Acest F. este implicat în transformarea histidinei absența acesteia duce la acumularea histidinei în sânge și urină, care are un efect negativ asupra tuturor proceselor metabolice, iar dezvoltarea mentală și fizică este inhibată.

Enzimodiagnostic- determinarea activităţii F. în scop de diagnostic. Aceasta se bazează pe specificitatea de organ a lui F. N-r. fosfataza alcalină este un F specific care caracterizează starea țesutului osos. Activitatea sa crește odată cu rahitismul și icterul obstructiv. În timpul diferitelor procese distructive, integritatea membranelor organelor afectate este încălcată, iar F. este eliberat în sânge. Nu. infarctul miocardic.

Terapia cu enzime- utilizarea diferitelor F în practica clinică în scopuri medicinale. De exemplu, pentru aciditate scăzută - pepsină.

Studierea inhibării activității enzimelor este una dintre modalitățile de a descifra mecanismul acțiunii lor. O abordare pentru rezolvarea ultimei probleme este studierea specificului acțiunii enzimelor. La rândul său, acest lucru necesită măsurarea corectă a parametrilor cinetici în prezența analogului substratului studiat. Să luăm în considerare modalități de a determina natura relatiei substraturi, analogii lor și inhibitori ai activității enzimatice prin calcularea unui număr de parametri cinetici.

Mai mult, dacă constanta de disociere a complexului K s = K m este egală cu:

Inhibitori enzimele pot fi împărțite în două grupe principale: reversibilŞi ireversibil. După îndepărtarea primului inhibitor de tip, activitatea enzimatică este restabilită; în al doilea caz, inhibitorul nu poate fi îndepărtat sau activitatea enzimatică nu este restabilită nici după îndepărtarea inhibitorului. Inhibarea ireversibilă este maximă atunci când întreaga enzimă este legată de inhibitor. Inhibarea reversibilă atinge o stare de echilibru, a cărei poziție este determinată de constanta de inhibitie, care caracterizează afinitatea enzimei pentru inhibitor. Schema de inhibiție reversibilă este prezentată mai jos:

În inhibarea competitivă, substratul și inhibitorul se leagă de același loc activ al enzimei. În prezența unui inhibitor, afinitatea enzimei pentru substrat scade. Valoarea nu se modifică, deoarece la o concentrație „saturatoare”, substratul înlocuiește inhibitorul din complexul cu enzima.

La inhibiție necompetitivă substratul și inhibitorul se leagă de diferite locuri ale enzimei. În acest caz, valoarea lui K ha nu se modifică, iar valoarea lui V max scade.

Sunt posibile și cazuri intermediare sau alternative, de exemplu, atunci când inhibitorul se leagă nu de enzimă, ci de complexul enzimă-substrat, ca în cazul necompetitiv inhibiție, în care ambii parametri cinetici se modifică.

Pentru a determina tipul de inhibiție, se utilizează de obicei o diagramă Lineweaver-Burk, obținută pentru un substrat dat în absența și prezența unui inhibitor.

În cazul inhibiției competitive, dacă se determină valoarea Kt în prezența unui inhibitor, constanta de inhibiție poate fi calculată folosind următoarea formulă:

În cazul inhibiției necompetitive, prin determinarea valorii modificate a lui V, K poate fi calculat folosind următoarea formulă:

Toate procesele biochimice dintr-o celulă sunt interconectate și interdependente, cu toate acestea, unele dintre ele îndeplinesc în principal funcția de a construi material celular, iar unele dintre ele oferă surse de energie pentru aceste „lucrări de construcție”. Prin urmare, se obișnuiește să se împartă procesele biochimice în două tipuri principale: asimilare, numit anabolism, inclusiv sinteza precursorilor cu greutate moleculară mică și construcția de molecule de biopolimer din aceștia și disimilare, numit catabolism, constând în furnizarea unei surse de energie, un „impuls energetic” care conduce anabolismul.

Să luăm în considerare mecanismele de bază ale proceselor de transformare a energiei în celulă, adică. mecanismele proceselor catabolice.